Віментин англ Vimentin білок який кодується геном VIM розташованим у людей на короткому плечі 10 ї хромосоми 4 Довжина п

Віментин (англ. Vimentin) — білок, який кодується геном VIM, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 466 амінокислот, а молекулярна маса — 53 652.

Віментин

Наявні структури

PDB

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1GK4, 1GK6, 1GK7, 3G1E, 3KLT, 3S4R, 3SSU, 3SWK, 3TRT, 3UF1, 4MCY, 4MCZ, 4MD0, 4MD5, 4MDJ, 4YPC, 4YV3

Ідентифікатори

Символи

VIM, CTRCT30, HEL113, vimentin

Зовнішні ІД

OMIM: 193060 MGI: 98932 HomoloGene: 2538 GeneCards: VIM

Пов'язані генетичні захворювання

cataract 30

Онтологія гена
Молекулярна функція	• scaffold protein binding • structural molecule activity • structural constituent of cytoskeleton • protein C-terminus binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • structural constituent of eye lens • identical protein binding • double-stranded RNA binding • keratin filament binding • protein domain specific binding
Клітинна компонента	• цитоплазма • гіалоплазма • cell projection • focal adhesion • клітинна мембрана • пероксисома • cell leading edge • neuron projection • екзосома • Цитоскелет • Проміжні філаменти • GO:0005578 Позаклітинна матриця • клітинне ядро • Полісома • nuclear matrix • phagocytic vesicle • Рибонуклеопротеїни
Біологічний процес	• intermediate filament organization • negative regulation of neuron projection development • SMAD protein signal transduction • astrocyte development • intermediate filament-based process • GO:1901313 positive regulation of gene expression • muscle filament sliding • Bergmann glial cell differentiation • GO:0022415 viral process • lens fiber cell development • cytokine-mediated signaling pathway • positive regulation of collagen biosynthetic process • regulation of mRNA stability • positive regulation of translation • cellular response to lipopolysaccharide • cellular response to muramyl dipeptide • cellular response to interferon-gamma
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


7431


22352

Ensembl


ENSG00000026025


ENSMUSG00000026728

UniProt


P08670


P20152

RefSeq (мРНК)


NM_003380


NM_011701

RefSeq (білок)


NP_003371


NP_035831

Локус (UCSC)

Хр. 10: 17.23 – 17.24 Mb

Хр. 2: 13.58 – 13.59 Mb

PubMed search

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
M S T R S V S S S S	Y R R M F G G P G T	A S R P S S S R S Y	V T T S T R T Y S L	G S A L R P S T S R
S L Y A S S P G G V	Y A T R S S A V R L	R S S V P G V R L L	Q D S V D F S L A D	A I N T E F K N T R
T N E K V E L Q E L	N D R F A N Y I D K	V R F L E Q Q N K I	L L A E L E Q L K G	Q G K S R L G D L Y
E E E M R E L R R Q	V D Q L T N D K A R	V E V E R D N L A E	D I M R L R E K L Q	E E M L Q R E E A E
N T L Q S F R Q D V	D N A S L A R L D L	E R K V E S L Q E E	I A F L K K L H E E	E I Q E L Q A Q I Q
E Q H V Q I D V D V	S K P D L T A A L R	D V R Q Q Y E S V A	A K N L Q E A E E W	Y K S K F A D L S E
A A N R N N D A L R	Q A K Q E S T E Y R	R Q V Q S L T C E V	D A L K G T N E S L	E R Q M R E M E E N
F A V E A A N Y Q D	T I G R L Q D E I Q	N M K E E M A R H L	R E Y Q D L L N V K	M A L D I E I A T Y
R K L L E G E E S R	I S L P L P N F S S	L N L R E T N L D S	L P L V D T H S K R	T L L I K T V E T R
D G Q V I N E T S Q	H H D D L E

Цей білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як взаємодія хазяїн-вірус, ацетилювання. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, проміжних філаментах.

Структура Редагувати

Мономер віментину, як і всі інші проміжні філаменти, має центральний α-спіральний домен, обмежений з обох кінців неспіральними аміно (голова) і карбоксильними (хвіст) доменами. Два мономери, ймовірно, ко-трансляційно експресуються таким чином, що полегшує їх утворення димеру, який є основною субодиницею збірки віментину.

Послідовності α-спіралі містять патерн гідрофобних амінокислот, які сприяють формуванню "гідрофобного ущільнення" на поверхні спіралі. Крім того, існує періодичний розподіл кислих і основних амінокислот, що, як видається, відіграє важливу роль у стабілізації спіральних димерів. Відстань між зарядженими залишками є оптимальною для іонних сольових містків, що дозволяє стабілізувати структуру α-спіралі. Хоча цей тип стабілізації є інтуїтивно зрозумілим для внутрішньоланцюгових, а не міжланцюгових взаємодій, вчені припустили, що, можливо, перехід від внутрішньоланцюгових сольових містків, утворених кислотними та основними залишками, до міжланцюгових іонних асоціацій сприяє збірці нитки.

Література Редагувати

Hartmann T.B., Thiel D., Dummer R., Schadendorf D., Eichmueller S. (2004). SEREX identification of new tumour-associated antigens in cutaneous T-cell lymphoma.. Br. J. Dermatol. 150: 252 — 258. PubMed DOI:10.1111/j.1365-2133.2004.05651.x
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Perreau J., Lilienbaum A., Vasseur M., Paulin D. (1988). Nucleotide sequence of the human vimentin gene and regulation of its transcription in tissues and cultured cells.. Gene 62: 7 — 16. PubMed DOI:10.1016/0378-1119(88)90575-6
Gupta A.K., Aubin J.E., Waye M.M.Y. (1990). Isolation of a human vimentin cDNA with a long 3'-noncoding region from a human osteosarcoma cell line (MG-63).. Gene 86: 303 — 304. PubMed DOI:10.1016/0378-1119(90)90295-3
Kang S.-M., Shin M.-J., Kim J.-H., Oh J.-W. (2005). Proteomic profiling of cellular proteins interacting with the hepatitis C virus core protein.. Proteomics 5: 2227 — 2237. PubMed DOI:10.1002/pmic.200401093
Wang W., Sumiyoshi H., Yoshioka H., Fujiwara S. (2006). Interactions between epiplakin and intermediate filaments.. J. Dermatol. 33: 518 — 527. PubMed DOI:10.1111/j.1346-8138.2006.00127.x

Примітки Редагувати

Захворювання, генетично пов'язані з Віментин переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
(англ.). Архів оригіналу за 20 травня 2017. Процитовано 16 липня 2019.
(англ.). Архів оригіналу за 8 червня 2019. Процитовано 16 липня 2019.
↑ Fuchs, Elaine; Weber, Klaus (1994-06). INTERMEDIATE FILAMENTS: Structure, Dynamics, Function and Disease. Annual Review of Biochemistry (англ.) 63 (1). с. 345–382. ISSN 0066-4154. doi:10.1146/annurev.bi.63.070194.002021. Процитовано 29 травня 2023.
Assembling an intermediate filament network by dynamic cotranslation. The Journal of Cell Biology 172 (5): 747–58. February 2006. PMC 2063706. PMID 16505169. doi:10.1083/jcb.200511033. Проігноровано невідомий параметр |vauthors= (довідка)

Див. також Редагувати

Хромосома 10

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з Віментин переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] (англ.). Архів оригіналу за 20 травня 2017. Процитовано 16 липня 2019.

[UniProt-5] (англ.). Архів оригіналу за 8 червня 2019. Процитовано 16 липня 2019.

[:0-6] Fuchs, Elaine; Weber, Klaus (1994-06). INTERMEDIATE FILAMENTS: Structure, Dynamics, Function and Disease. Annual Review of Biochemistry (англ.) 63 (1). с. 345–382. ISSN 0066-4154. doi:10.1146/annurev.bi.63.070194.002021. Процитовано 29 травня 2023.

[chang-7] Assembling an intermediate filament network by dynamic cotranslation. The Journal of Cell Biology 172 (5): 747–58. February 2006. PMC 2063706. PMID 16505169. doi:10.1083/jcb.200511033. Проігноровано невідомий параметр |vauthors= (довідка)