www.wikidata.uk-ua.nina.az

Ангіотензинперетворювальний фермент також ангіотензинперетворювальний фактор АПФ англ angiotensin converting enzyme біло

Ангіотензинперетворювальний фермент

Ангіотензинперетворювальний фермент, також ангіотензинперетворювальний фактор (АПФ, англ. angiotensin-converting enzyme) – білок, який кодується геном ACE, розташованим у людини на короткому плечі 17-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 306 амінокислот, а молекулярна маса — 149 715.

ACE
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи ACE, angiotensin I converting enzyme, ACE1, CD143, DCP, DCP1, ICH, MVCD3, Angiotensin-converting enzyme
Зовнішні ІД OMIM: 106180 MGI: 87874 HomoloGene: 37351 GeneCards: ACE
Пов'язані генетичні захворювання
діабетична нефропатія, артеріальна гіпертензія
Реагує на сполуку
каптоприл, цилазаприл, еналаприл, imidapril, трандолаприл, зофеноприл, imidapril, delapril, Моексиприл, benazepril hydrochloride, enalapril maleate, perindopril erbumine, quinapril hydrochloride
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
1636
11421
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
RefSeq (білок)
Локус (UCSC) Хр. 17: 63.48 – 63.5 Mb Хр. 11: 105.86 – 105.88 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MGAASGRRGPGLLLPLPLLLLLPPQPALALDPGLQPGNFSADEAGAQLFA
QSYNSSAEQVLFQSVAASWAHDTNITAENARRQEEAALLSQEFAEAWGQK
AKELYEPIWQNFTDPQLRRIIGAVRTLGSANLPLAKRQQYNALLSNMSRI
YSTAKVCLPNKTATCWSLDPDLTNILASSRSYAMLLFAWEGWHNAAGIPL
KPLYEDFTALSNEAYKQDGFTDTGAYWRSWYNSPTFEDDLEHLYQQLEPL
YLNLHAFVRRALHRRYGDRYINLRGPIPAHLLGDMWAQSWENIYDMVVPF
PDKPNLDVTSTMLQQGWNATHMFRVAEEFFTSLELSPMPPEFWEGSMLEK
PADGREVVCHASAWDFYNRKDFRIKQCTRVTMDQLSTVHHEMGHIQYYLQ
YKDLPVSLRRGANPGFHEAIGDVLALSVSTPEHLHKIGLLDRVTNDTESD
INYLLKMALEKIAFLPFGYLVDQWRWGVFSGRTPPSRYNFDWWYLRTKYQ
GICPPVTRNETHFDAGAKFHVPNVTPYIRYFVSFVLQFQFHEALCKEAGY
EGPLHQCDIYRSTKAGAKLRKVLQAGSSRPWQEVLKDMVGLDALDAQPLL
KYFQPVTQWLQEQNQQNGEVLGWPEYQWHPPLPDNYPEGIDLVTDEAEAS
KFVEEYDRTSQVVWNEYAEANWNYNTNITTETSKILLQKNMQIANHTLKY
GTQARKFDVNQLQNTTIKRIIKKVQDLERAALPAQELEEYNKILLDMETT
YSVATVCHPNGSCLQLEPDLTNVMATSRKYEDLLWAWEGWRDKAGRAILQ
FYPKYVELINQAARLNGYVDAGDSWRSMYETPSLEQDLERLFQELQPLYL
NLHAYVRRALHRHYGAQHINLEGPIPAHLLGNMWAQTWSNIYDLVVPFPS
APSMDTTEAMLKQGWTPRRMFKEADDFFTSLGLLPVPPEFWNKSMLEKPT
DGREVVCHASAWDFYNGKDFRIKQCTTVNLEDLVVAHHEMGHIQYFMQYK
DLPVALREGANPGFHEAIGDVLALSVSTPKHLHSLNLLSSEGGSDEHDIN
FLMKMALDKIAFIPFSYLVDQWRWRVFDGSITKENYNQEWWSLRLKYQGL
CPPVPRTQGDFDPGAKFHIPSSVPYIRYFVSFIIQFQFHEALCQAAGHTG
PLHKCDIYQSKEAGQRLATAMKLGFSRPWPEAMQLITGQPNMSASAMLSY
FKPLLDWLRTENELHGEKLGWPQYNWTPNSARSEGPLPDSGRVSFLGLDL
DAQQARVGQWLLLFLGIALLVATLGLSQRLFSIRHRSLHRHSHGPQFGSE
VELRHS

Кодований геном білок за функціями належить до металопротеаз та карбоксипептидаз. Білок має сайт для зв'язування з іоном цинку. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, а також секретований назовні.

Фізіологічна функція ред.

АПФ є важливим елементом ренін-ангіотензинової системи - важливого регулятора артеріального тиску в кровоносній судині ссавців, зокрема людини.

Внаслідок зменшення артеріального тиску крові у юкстагломерулярних клітинах, які є частиною нефрону в нирках, починає виділятися гормоноподібний протеолітичний фермент ренін. Під дією реніну з білка α2-глобулінової фракції крові — ангіотензиногену, шляхом обмеженого протеолізу відщеплюється декапептид ангіотензин І. Від цього пептиду під дією АПФ відщеплюється 2 амінокислотних залишки й утворюється ангіотензин ІІ. Ангіотензин ІІ у свою чергу проявляє вазокнстрикторну дію та стимулює виділення корою наднирників альдостерону, під дією якого збільшується реабсорбція іонів натрію та води у дистальному відділі нефрона, що призводить до збільшення об'єму циркулюючої крові.

Також АПФ розщеплює пептидний гормон брадикінін, елемент калікреїн-кінінової системи, таким чином ще зменшуючи розслаблювальну дію на м'язи судин.

У медицині ред.

Для лікування артеріальної гіпертензії в клінічній практиці використовуються інгібітори АПФ, зокрема беназеприл, каптоприл, цилазаприл, еналаприл, фозиноприл, лізиноприл тощо.

Література ред.

  • Ehlers M.R.W., Fox E.A., Strydom D.J., Riordan J.F. (1989). Molecular cloning of human testicular angiotensin-converting enzyme: the testis isozyme is identical to the C-terminal half of endothelial angiotensin-converting enzyme.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86: 7741 — 7745.  PubMed DOI:10.1073/pnas.86.20.7741
  • Rieder M.J., Taylor S.L., Clark A.G., Nickerson D.A. (1999). Sequence variation in the human angiotensin converting enzyme.. Nat. Genet. 22: 59 — 62.  PubMed DOI:10.1038/8760
  • Sugimura K., Tian X.-L., Hoffmann S., Ganten D., Bader M. (1998). Alternative splicing of the mRNA coding for the human endothelial angiotensin-converting enzyme: a new mechanism for solubilization.. Biochem. Biophys. Res. Commun. 247: 466 — 472.  PubMed DOI:10.1006/bbrc.1998.8813
  • Ehlers M.R.W., Riordan J.F. (1991). Angiotensin-converting enzyme: zinc- and inhibitor-binding stoichiometries of the somatic and testis isozymes.. Biochemistry 30: 7118 — 7126.  PubMed DOI:10.1021/bi00243a012
  • Sturrock E.D., Yu X.C., Wu Z., Biemann K., Riordan J.F. (1996). Assignment of free and disulfide-bonded cysteine residues in testis angiotensin-converting enzyme: functional implications.. Biochemistry 35: 9560 — 9566.  PubMed DOI:10.1021/bi960243x
  • Kohlstedt K., Shoghi F., Mueller-Esterl W., Busse R., Fleming I. (2002). CK2 phosphorylates the angiotensin-converting enzyme and regulates its retention in the endothelial cell plasma membrane.. Circ. Res. 91: 749 — 756.  PubMed DOI:10.1161/01.RES.0000038114.17939.C8

Примітки ред.

  1. Захворювання, генетично пов'язані з ACE переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних. 
  2. Сполуки, які фізично взаємодіють з Ангіотензинперетворювальний фермент переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних. 
  3. Human PubMed Reference:. 
  4. Mouse PubMed Reference:. 
  5. (англ.). Архів оригіналу за 10 вересня 2015. Процитовано 12 вересня 2017. 
  6. (англ.). Архів оригіналу за 12 вересня 2017. Процитовано 12 вересня 2017. 

Див. також ред.

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри
Дата публікації:
Angiotenzinperetvoryuvalnij ferment takozh angiotenzinperetvoryuvalnij faktor APF angl angiotensin converting enzyme bilok yakij koduyetsya genom ACE roztashovanim u lyudini na korotkomu plechi 17 yi hromosomi 5 Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 1 306 aminokislot a molekulyarna masa 149 715 6 ACENayavni strukturiPDBPoshuk ortologiv PDBe RCSBSpisok kodiv PDB1O86 1O8A 1UZE 1UZF 2C6F 2C6N 2IUL 2IUX 2OC2 2XY9 2XYD 2YDM 3BKK 3BKL 3NXQ 4APH 4APJ 3L3N 4BXK 4BZR 4BZS 4C2N 4C2O 4C2P 4C2Q 4C2R 4CA5 4CA6 4UFA 4UFB 5AMB 5AM9 5AM8 5AMC 5AMAIdentifikatoriSimvoliACE angiotensin I converting enzyme ACE1 CD143 DCP DCP1 ICH MVCD3 Angiotensin converting enzymeZovnishni ID OMIM 106180 MGI 87874 HomoloGene 37351 GeneCards ACEPov yazani genetichni zahvoryuvannyadiabetichna nefropatiya arterialna gipertenziya 1 Reaguye na spolukukaptopril cilazapril enalapril imidapril trandolapril zofenopril imidapril delapril Moeksipril benazepril hydrochloride enalapril maleate perindopril erbumine quinapril hydrochloride 2 Ontologiya genaMolekulyarna funkciya tripeptidyl peptidase activity zinc ion binding exopeptidase activity endopeptidase activity zv yazuvannya z ionom metalu mitogen activated protein kinase binding bradykinin receptor binding GO 0070122 peptidase activity GO 0001948 GO 0016582 protein binding carboxypeptidase activity chloride ion binding actin binding mitogen activated protein kinase kinase binding hydrolase activity metallodipeptidase activity metallopeptidase activity peptidyl dipeptidase activity dipeptidyl peptidase activityKlitinna komponenta citoplazma integral component of membrane endosoma membrana lizosoma ekzosoma external side of plasma membrane extracellular region klitinna membrana extracellular spaceBiologichnij proces regulation of renal output by angiotensin antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I amyloid beta metabolic process angiotensin maturation blood vessel remodeling regulation of vasoconstriction hematopoietic stem cell differentiation regulation of angiotensin metabolic process regulation of smooth muscle cell migration mononuclear cell proliferation regulation of systemic arterial blood pressure by renin angiotensin arachidonic acid secretion peptide catabolic process blood vessel diameter maintenance proteoliz kidney development neutrophil mediated immunity positive regulation of systemic arterial blood pressure Spermatogenez regulation of blood pressure posttranscriptional regulation of gene expression negative regulation of gene expression negative regulation of protein binding positive regulation of protein binding hormone catabolic process heart contraction positive regulation of protein tyrosine kinase activity cell proliferation in bone marrow positive regulation of peptidyl tyrosine autophosphorylation regulation of hematopoietic stem cell proliferation negative regulation of gap junction assembly positive regulation of peptidyl cysteine S nitrosylation positive regulation of blood pressureDzherela Amigo QuickGOShablon ekspresiyiBilshe danihOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez1636 11421Ensembl ENSG00000159640 ENSMUSG00000020681UniProt P12821 P09470RefSeq mRNK NM 000789NM 001178057NM 152830NM 152831NM 001382700NM 001382701NM 001382702NM 009598NM 207624NM 001281819RefSeq bilok NP 000780NP 001171528NP 690043NP 001369629NP 001369630NP 001369631NP 001268748NP 033728NP 997507Lokus UCSC Hr 17 63 48 63 5 MbHr 11 105 86 105 88 MbPubMed search 3 4 VikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Poslidovnist aminokislot1020304050MGAASGRRGPGLLLPLPLLLLLPPQPALALDPGLQPGNFSADEAGAQLFAQSYNSSAEQVLFQSVAASWAHDTNITAENARRQEEAALLSQEFAEAWGQKAKELYEPIWQNFTDPQLRRIIGAVRTLGSANLPLAKRQQYNALLSNMSRIYSTAKVCLPNKTATCWSLDPDLTNILASSRSYAMLLFAWEGWHNAAGIPLKPLYEDFTALSNEAYKQDGFTDTGAYWRSWYNSPTFEDDLEHLYQQLEPLYLNLHAFVRRALHRRYGDRYINLRGPIPAHLLGDMWAQSWENIYDMVVPFPDKPNLDVTSTMLQQGWNATHMFRVAEEFFTSLELSPMPPEFWEGSMLEKPADGREVVCHASAWDFYNRKDFRIKQCTRVTMDQLSTVHHEMGHIQYYLQYKDLPVSLRRGANPGFHEAIGDVLALSVSTPEHLHKIGLLDRVTNDTESDINYLLKMALEKIAFLPFGYLVDQWRWGVFSGRTPPSRYNFDWWYLRTKYQGICPPVTRNETHFDAGAKFHVPNVTPYIRYFVSFVLQFQFHEALCKEAGYEGPLHQCDIYRSTKAGAKLRKVLQAGSSRPWQEVLKDMVGLDALDAQPLLKYFQPVTQWLQEQNQQNGEVLGWPEYQWHPPLPDNYPEGIDLVTDEAEASKFVEEYDRTSQVVWNEYAEANWNYNTNITTETSKILLQKNMQIANHTLKYGTQARKFDVNQLQNTTIKRIIKKVQDLERAALPAQELEEYNKILLDMETTYSVATVCHPNGSCLQLEPDLTNVMATSRKYEDLLWAWEGWRDKAGRAILQFYPKYVELINQAARLNGYVDAGDSWRSMYETPSLEQDLERLFQELQPLYLNLHAYVRRALHRHYGAQHINLEGPIPAHLLGNMWAQTWSNIYDLVVPFPSAPSMDTTEAMLKQGWTPRRMFKEADDFFTSLGLLPVPPEFWNKSMLEKPTDGREVVCHASAWDFYNGKDFRIKQCTTVNLEDLVVAHHEMGHIQYFMQYKDLPVALREGANPGFHEAIGDVLALSVSTPKHLHSLNLLSSEGGSDEHDINFLMKMALDKIAFIPFSYLVDQWRWRVFDGSITKENYNQEWWSLRLKYQGLCPPVPRTQGDFDPGAKFHIPSSVPYIRYFVSFIIQFQFHEALCQAAGHTGPLHKCDIYQSKEAGQRLATAMKLGFSRPWPEAMQLITGQPNMSASAMLSYFKPLLDWLRTENELHGEKLGWPQYNWTPNSARSEGPLPDSGRVSFLGLDLDAQQARVGQWLLLFLGIALLVATLGLSQRLFSIRHRSLHRHSHGPQFGSEVELRHSA Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y Tirozin Kodovanij genom bilok za funkciyami nalezhit do metaloproteaz ta karboksipeptidaz Bilok maye sajt dlya zv yazuvannya z ionom cinku Lokalizovanij u klitinnij membrani citoplazmi a takozh sekretovanij nazovni Zmist 1 Fiziologichna funkciya 2 U medicini 3 Literatura 4 Primitki 5 Div takozhFiziologichna funkciya red APF ye vazhlivim elementom renin angiotenzinovoyi sistemi vazhlivogo regulyatora arterialnogo tisku v krovonosnij sudini ssavciv zokrema lyudini Vnaslidok zmenshennya arterialnogo tisku krovi u yukstaglomerulyarnih klitinah yaki ye chastinoyu nefronu v nirkah pochinaye vidilyatisya gormonopodibnij proteolitichnij ferment renin Pid diyeyu reninu z bilka a2 globulinovoyi frakciyi krovi angiotenzinogenu shlyahom obmezhenogo proteolizu vidsheplyuyetsya dekapeptid angiotenzin I Vid cogo peptidu pid diyeyu APF vidsheplyuyetsya 2 aminokislotnih zalishki j utvoryuyetsya angiotenzin II Angiotenzin II u svoyu chergu proyavlyaye vazoknstriktornu diyu ta stimulyuye vidilennya koroyu nadnirnikiv aldosteronu pid diyeyu yakogo zbilshuyetsya reabsorbciya ioniv natriyu ta vodi u distalnomu viddili nefrona sho prizvodit do zbilshennya ob yemu cirkulyuyuchoyi krovi Takozh APF rozsheplyuye peptidnij gormon bradikinin element kalikreyin kininovoyi sistemi takim chinom she zmenshuyuchi rozslablyuvalnu diyu na m yazi sudin U medicini red Dlya likuvannya arterialnoyi gipertenziyi v klinichnij praktici vikoristovuyutsya ingibitori APF zokrema benazepril kaptopril cilazapril enalapril fozinopril lizinopril tosho Literatura red Ehlers M R W Fox E A Strydom D J Riordan J F 1989 Molecular cloning of human testicular angiotensin converting enzyme the testis isozyme is identical to the C terminal half of endothelial angiotensin converting enzyme Proc Natl Acad Sci U S A 86 7741 7745 PubMed DOI 10 1073 pnas 86 20 7741 Rieder M J Taylor S L Clark A G Nickerson D A 1999 Sequence variation in the human angiotensin converting enzyme Nat Genet 22 59 62 PubMed DOI 10 1038 8760 Sugimura K Tian X L Hoffmann S Ganten D Bader M 1998 Alternative splicing of the mRNA coding for the human endothelial angiotensin converting enzyme a new mechanism for solubilization Biochem Biophys Res Commun 247 466 472 PubMed DOI 10 1006 bbrc 1998 8813 Ehlers M R W Riordan J F 1991 Angiotensin converting enzyme zinc and inhibitor binding stoichiometries of the somatic and testis isozymes Biochemistry 30 7118 7126 PubMed DOI 10 1021 bi00243a012 Sturrock E D Yu X C Wu Z Biemann K Riordan J F 1996 Assignment of free and disulfide bonded cysteine residues in testis angiotensin converting enzyme functional implications Biochemistry 35 9560 9566 PubMed DOI 10 1021 bi960243x Kohlstedt K Shoghi F Mueller Esterl W Busse R Fleming I 2002 CK2 phosphorylates the angiotensin converting enzyme and regulates its retention in the endothelial cell plasma membrane Circ Res 91 749 756 PubMed DOI 10 1161 01 RES 0000038114 17939 C8Primitki red Zahvoryuvannya genetichno pov yazani z ACE pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Spoluki yaki fizichno vzayemodiyut z Angiotenzinperetvoryuvalnij ferment pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Human PubMed Reference Mouse PubMed Reference HUGO Gene Nomenclature Commitee HGNC 2707 angl Arhiv originalu za 10 veresnya 2015 Procitovano 12 veresnya 2017 UniProt P12821 angl Arhiv originalu za 12 veresnya 2017 Procitovano 12 veresnya 2017 Div takozh red Hromosoma 17 Angiotenzinperetvoryuvalnij ferment 2 nbsp Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi Otrimano z https uk wikipedia org w index php title Angiotenzinperetvoryuvalnij ferment amp oldid 35880906