www.wikidata.uk-ua.nina.az

3 гідрокси 3 метилглютарил КоА редуктаза англ 3 hydroxy 3 methylglutaryl CoA reductase білок який кодується геном HMGCR

3-гідрокси-3-метилглютарил-КоА редуктаза

3-гідрокси-3-метилглютарил-КоА редуктаза (англ. 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA reductase) — білок, який кодується геном HMGCR, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 888 амінокислот, а молекулярна маса — 97 476.

HMGCR
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи HMGCR, HMG-CoA reductase, Entrez 3156, LDLCQ3, 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA reductase, Hydroxymethylglutaryl-CoA reductase
Зовнішні ІД OMIM: 142910 MGI: 96159 HomoloGene: 30994 GeneCards: HMGCR
Реагує на сполуку
Аторвастатин, Церивастатин, флувастатин, ловастатин, mevastatin, Правастатин, розувастатин, симвастатин
Шаблон експресії


Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
3156
15357
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
RefSeq (білок)
Локус (UCSC) Хр. 5: 75.34 – 75.36 Mb Хр. 13: 96.79 – 96.81 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MLSRLFRMHGLFVASHPWEVIVGTVTLTICMMSMNMFTGNNKICGWNYEC
PKFEEDVLSSDIIILTITRCIAILYIYFQFQNLRQLGSKYILGIAGLFTI
FSSFVFSTVVIHFLDKELTGLNEALPFFLLLIDLSRASTLAKFALSSNSQ
DEVRENIARGMAILGPTFTLDALVECLVIGVGTMSGVRQLEIMCCFGCMS
VLANYFVFMTFFPACVSLVLELSRESREGRPIWQLSHFARVLEEEENKPN
PVTQRVKMIMSLGLVLVHAHSRWIADPSPQNSTADTSKVSLGLDENVSKR
IEPSVSLWQFYLSKMISMDIEQVITLSLALLLAVKYIFFEQTETESTLSL
KNPITSPVVTQKKVPDNCCRREPMLVRNNQKCDSVEEETGINRERKVEVI
KPLVAETDTPNRATFVVGNSSLLDTSSVLVTQEPEIELPREPRPNEECLQ
ILGNAEKGAKFLSDAEIIQLVNAKHIPAYKLETLMETHERGVSIRRQLLS
KKLSEPSSLQYLPYRDYNYSLVMGACCENVIGYMPIPVGVAGPLCLDEKE
FQVPMATTEGCLVASTNRGCRAIGLGGGASSRVLADGMTRGPVVRLPRAC
DSAEVKAWLETSEGFAVIKEAFDSTSRFARLQKLHTSIAGRNLYIRFQSR
SGDAMGMNMISKGTEKALSKLHEYFPEMQILAVSGNYCTDKKPAAINWIE
GRGKSVVCEAVIPAKVVREVLKTTTEAMIEVNINKNLVGSAMAGSIGGYN
AHAANIVTAIYIACGQDAAQNVGSSNCITLMEASGPTNEDLYISCTMPSI
EIGTVGGGTNLLPQQACLQMLGVQGACKDNPGENARQLARIVCGTVMAGE
LSLMAALAAGHLVKSHMIHNRSKINLQDLQGACTKKTA

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як метаболізм ліпідів, метаболізм холестеролу, метаболізм стероїдів, метаболізм стеролів, біосинтез ліпідів, біосинтез холестеролу, біосинтез стероїдів, біосинтез стеролів, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з НАДФ. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.

Література ред.

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004.  PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • Sever N., Yang T., Brown M.S., Goldstein J.L., DeBose-Boyd R.A. (2003). Accelerated degradation of HMG CoA reductase mediated by binding of insig-1 to its sterol-sensing domain.. Mol. Cell 11: 25 — 33.  PubMed DOI:10.1016/S1097-2765(02)00822-5
  • Leichner G.S., Avner R., Harats D., Roitelman J. (2009). Dislocation of HMG-CoA reductase and Insig-1, two polytopic endoplasmic reticulum proteins, en route to proteasomal degradation.. Mol. Biol. Cell 20: 3330 — 3341.  PubMed DOI:10.1091/mbc.E08-09-0953
  • Leichner G.S., Avner R., Harats D., Roitelman J. (2011). Metabolically regulated endoplasmic reticulum-associated degradation of 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA reductase: evidence for requirement of a geranylgeranylated protein.. J. Biol. Chem. 286: 32150 — 32161.  PubMed DOI:10.1074/jbc.M111.278036
  • Stormo C., Kringen M.K., Grimholt R.M., Berg J.P., Piehler A.P. (2012). A novel 3-hydroxy-3-methylglutaryl-coenzyme A reductase (HMGCR) splice variant with an alternative exon 1 potentially encoding an extended N-terminus.. BMC Mol. Biol. 13: 29 — 29.  PubMed DOI:10.1186/1471-2199-13-29
  • Istvan E.S., Palnitkar M., Buchanan S.K., Deisenhofer J. (2000). Crystal structure of the catalytic portion of human HMG-CoA reductase: insights into regulation of activity and catalysis.. EMBO J. 19: 819 — 830.  PubMed DOI:10.1093/emboj/19.5.819

Примітки ред.

  1. Сполуки, які фізично взаємодіють з HMGCR переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних. 
  2. Human PubMed Reference:. 
  3. Mouse PubMed Reference:. 
  4. (англ.). Архів оригіналу за 28 травня 2017. Процитовано 31 серпня 2017. 
  5. (англ.). Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 31 серпня 2017. 

Див. також ред.

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри
Дата публікації:
3 gidroksi 3 metilglyutaril KoA reduktaza angl 3 hydroxy 3 methylglutaryl CoA reductase bilok yakij koduyetsya genom HMGCR roztashovanim u lyudej na korotkomu plechi 5 yi hromosomi 4 Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 888 aminokislot a molekulyarna masa 97 476 5 HMGCRNayavni strukturiPDBPoshuk ortologiv PDBe RCSBSpisok kodiv PDB1DQ8 1DQ9 1DQA 1HW8 1HW9 1HWI 1HWJ 1HWK 1HWL 2Q1L 2Q6B 2Q6C 2R4F 3BGL 3CCT 3CCW 3CCZ 3CD0 3CD5 3CD7 3CDA 3CDBIdentifikatoriSimvoliHMGCR HMG CoA reductase Entrez 3156 LDLCQ3 3 hydroxy 3 methylglutaryl CoA reductase Hydroxymethylglutaryl CoA reductaseZovnishni ID OMIM 142910 MGI 96159 HomoloGene 30994 GeneCards HMGCRReaguye na spolukuAtorvastatin Cerivastatin fluvastatin lovastatin mevastatin Pravastatin rozuvastatin simvastatin 1 Ontologiya genaMolekulyarna funkciya GO 0050229 oxidoreductase activity acting on the CH OH group of donors NAD or NADP as acceptor protein homodimerization activity hydroxymethylglutaryl CoA reductase NADPH activity GO 0001948 GO 0016582 protein binding NADP binding NADPH binding oxidoreductase activity protein phosphatase 2A bindingKlitinna komponenta integral component of membrane endoplasmic reticulum membrane membrana vnutrishnoklitinna membranna organela peroxisomal membrane endoplazmatichnij retikulumBiologichnij proces visual learning steroid metabolic process sterol biosynthetic process negative regulation of striated muscle cell apoptotic process coenzyme A metabolic process response to nutrient positive regulation of skeletal muscle tissue development lipid metabolism positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus GO 0010260 starinnya lyudini negative regulation of apoptotic process cholesterol metabolic process protein tetramerization isoprenoid biosynthetic process negative regulation of MAP kinase activity positive regulation of cell population proliferation positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade negative regulation of wound healing ubiquinone metabolic process myoblast differentiation response to ethanol positive regulation of stress activated MAPK cascade positive regulation of smooth muscle cell proliferation steroid biosynthetic process regulation of lipid metabolic process regulation of cholesterol biosynthetic process cholesterol biosynthetic process GO 1903363 negative regulation of protein catabolic process negative regulation of protein secretion negative regulation of amyloid beta clearanceDzherela Amigo QuickGOShablon ekspresiyiBilshe danihOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez3156 15357Ensembl ENSG00000113161 ENSMUSG00000021670UniProt P04035 Q01237RefSeq mRNK NM 000859NM 001130996NM 001364187NM 008255NM 001360165NM 001360166RefSeq bilok NP 000850NP 001124468NP 001351116NP 000850 1NP 032281NP 001347094NP 001347095Lokus UCSC Hr 5 75 34 75 36 MbHr 13 96 79 96 81 MbPubMed search 2 3 VikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Poslidovnist aminokislot1020304050MLSRLFRMHGLFVASHPWEVIVGTVTLTICMMSMNMFTGNNKICGWNYECPKFEEDVLSSDIIILTITRCIAILYIYFQFQNLRQLGSKYILGIAGLFTIFSSFVFSTVVIHFLDKELTGLNEALPFFLLLIDLSRASTLAKFALSSNSQDEVRENIARGMAILGPTFTLDALVECLVIGVGTMSGVRQLEIMCCFGCMSVLANYFVFMTFFPACVSLVLELSRESREGRPIWQLSHFARVLEEEENKPNPVTQRVKMIMSLGLVLVHAHSRWIADPSPQNSTADTSKVSLGLDENVSKRIEPSVSLWQFYLSKMISMDIEQVITLSLALLLAVKYIFFEQTETESTLSLKNPITSPVVTQKKVPDNCCRREPMLVRNNQKCDSVEEETGINRERKVEVIKPLVAETDTPNRATFVVGNSSLLDTSSVLVTQEPEIELPREPRPNEECLQILGNAEKGAKFLSDAEIIQLVNAKHIPAYKLETLMETHERGVSIRRQLLSKKLSEPSSLQYLPYRDYNYSLVMGACCENVIGYMPIPVGVAGPLCLDEKEFQVPMATTEGCLVASTNRGCRAIGLGGGASSRVLADGMTRGPVVRLPRACDSAEVKAWLETSEGFAVIKEAFDSTSRFARLQKLHTSIAGRNLYIRFQSRSGDAMGMNMISKGTEKALSKLHEYFPEMQILAVSGNYCTDKKPAAINWIEGRGKSVVCEAVIPAKVVREVLKTTTEAMIEVNINKNLVGSAMAGSIGGYNAHAANIVTAIYIACGQDAAQNVGSSNCITLMEASGPTNEDLYISCTMPSIEIGTVGGGTNLLPQQACLQMLGVQGACKDNPGENARQLARIVCGTVMAGELSLMAALAAGHLVKSHMIHNRSKINLQDLQGACTKKTAA Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y Tirozin Kodovanij genom bilok za funkciyami nalezhit do oksidoreduktaz fosfoproteyiniv Zadiyanij u takih biologichnih procesah yak metabolizm lipidiv metabolizm holesterolu metabolizm steroyidiv metabolizm steroliv biosintez lipidiv biosintez holesterolu biosintez steroyidiv biosintez steroliv polimorfizm alternativnij splajsing Bilok maye sajt dlya zv yazuvannya z NADF Lokalizovanij u membrani endoplazmatichnomu retikulumi Literatura red The status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 2121 2127 2004 PubMed DOI 10 1101 gr 2596504 Sever N Yang T Brown M S Goldstein J L DeBose Boyd R A 2003 Accelerated degradation of HMG CoA reductase mediated by binding of insig 1 to its sterol sensing domain Mol Cell 11 25 33 PubMed DOI 10 1016 S1097 2765 02 00822 5 Leichner G S Avner R Harats D Roitelman J 2009 Dislocation of HMG CoA reductase and Insig 1 two polytopic endoplasmic reticulum proteins en route to proteasomal degradation Mol Biol Cell 20 3330 3341 PubMed DOI 10 1091 mbc E08 09 0953 Leichner G S Avner R Harats D Roitelman J 2011 Metabolically regulated endoplasmic reticulum associated degradation of 3 hydroxy 3 methylglutaryl CoA reductase evidence for requirement of a geranylgeranylated protein J Biol Chem 286 32150 32161 PubMed DOI 10 1074 jbc M111 278036 Stormo C Kringen M K Grimholt R M Berg J P Piehler A P 2012 A novel 3 hydroxy 3 methylglutaryl coenzyme A reductase HMGCR splice variant with an alternative exon 1 potentially encoding an extended N terminus BMC Mol Biol 13 29 29 PubMed DOI 10 1186 1471 2199 13 29 Istvan E S Palnitkar M Buchanan S K Deisenhofer J 2000 Crystal structure of the catalytic portion of human HMG CoA reductase insights into regulation of activity and catalysis EMBO J 19 819 830 PubMed DOI 10 1093 emboj 19 5 819Primitki red Spoluki yaki fizichno vzayemodiyut z HMGCR pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Human PubMed Reference Mouse PubMed Reference HUGO Gene Nomenclature Commitee HGNC 5006 angl Arhiv originalu za 28 travnya 2017 Procitovano 31 serpnya 2017 UniProt P04035 angl Arhiv originalu za 8 serpnya 2017 Procitovano 31 serpnya 2017 Div takozh red Hromosoma 5 nbsp Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi Otrimano z https uk wikipedia org w index php title 3 gidroksi 3 metilglyutaril KoA reduktaza amp oldid 39111120