Кератин-18

Кератин-18 (англ. Keratin 18) – білок, який кодується геном KRT18, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 430 амінокислот, а молекулярна маса — 48 058.

Кератин-18
Ідентифікатори
Символи	KRT18, CK-18, CYK18, K18, keratin 18
Зовнішні ІД	OMIM: 148070 MGI: 96692 HomoloGene: 55448 GeneCards: KRT18
Онтологія гена Молекулярна функція • scaffold protein binding • structural molecule activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • cadherin binding involved in cell-cell adhesion • RNA binding Клітинна компонента • цитоплазма • centriolar satellite • keratin filament • Центр організації мікротрубочок • Ядерце • perinuclear region of cytoplasm • екзосома • Проміжні філаменти • cell periphery • клітинне ядро • гіалоплазма Біологічний процес • Golgi to plasma membrane CFTR protein transport • extrinsic apoptotic signaling pathway • anatomical structure morphogenesis • negative regulation of apoptotic process • tumor necrosis factor-mediated signaling pathway • intermediate filament cytoskeleton organization • клітинний цикл • GO:0022415 viral process • hepatocyte apoptotic process • cell-cell adhesion • keratinization • cornification Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	3875	16668
Ensembl	ENSG00000111057	ENSMUSG00000023043
UniProt	P05783	P05784
RefSeq (мРНК)	NM_199187 NM_000224	NM_010664
RefSeq (білок)	NP_000215 NP_954657	NP_034794
Локус (UCSC)	Хр. 12: 52.95 – 52.95 Mb	Хр. 15: 101.94 – 101.94 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MSFTTRSTFS		TNYRSLGSVQ		APSYGARPVS		SAASVYAGAG		GSGSRISVSR
STSFRGGMGS		GGLATGIAGG		LAGMGGIQNE		KETMQSLNDR		LASYLDRVRS
LETENRRLES		KIREHLEKKG		PQVRDWSHYF		KIIEDLRAQI		FANTVDNARI
VLQIDNARLA		ADDFRVKYET		ELAMRQSVEN		DIHGLRKVID		DTNITRLQLE
TEIEALKEEL		LFMKKNHEEE		VKGLQAQIAS		SGLTVEVDAP		KSQDLAKIMA
DIRAQYDELA		RKNREELDKY		WSQQIEESTT		VVTTQSAEVG		AAETTLTELR
RTVQSLEIDL		DSMRNLKASL		ENSLREVEAR		YALQMEQLNG		ILLHLESELA
QTRAEGQRQA		QEYEALLNIK		VKLEAEIATY		RRLLEDGEDF		NLGDALDSSN
SMQTIQKTTT		RRIVDGKVVS		ETNDTKVLRH

A: Аланін
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як взаємодія хазяїн-вірус, клітинний цикл. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

• Oshima R.G., Millan J.L., Cecena G. (1986). Comparison of mouse and human keratin 18: a component of intermediate filaments expressed prior to implantation.. Differentiation 33: 61 — 68.  PubMed DOI:10.1111/j.1432-0436.1986.tb00411.x
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004.  PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
• Kulesh D.A., Oshima R.G. (1988). Cloning of the human keratin 18 gene and its expression in nonepithelial mouse cells.. Mol. Cell. Biol. 8: 1540 — 1550.  PubMed DOI:10.1128/MCB.8.4.1540
• Ku N.O., Omary M.B. (1994). Identification of the major physiologic phosphorylation site of human keratin 18: potential kinases and a role in filament reorganization.. J. Cell Biol. 127: 161 — 171.  PubMed DOI:10.1083/jcb.127.1.161
• Ku N.-O., Omary M.B. (1995). Identification and mutational analysis of the glycosylation sites of human keratin 18.. J. Biol. Chem. 270: 11820 — 11827.  PubMed DOI:10.1074/jbc.270.20.11820
• Ku N.O., Michie S., Oshima R.G., Omary M.B. (1995). Chronic hepatitis, hepatocyte fragility, and increased soluble phosphoglycokeratins in transgenic mice expressing a keratin 18 conserved arginine mutant.. J. Cell Biol. 131: 1303 — 1314.  PubMed DOI:10.1083/jcb.131.5.1303

Примітки

1. Human PubMed Reference:. 
2. Mouse PubMed Reference:. 
3. (англ.). Архів оригіналу за 10 вересня 2015. Процитовано 6 лютого 2017. 
4. (англ.). Архів оригіналу за 30 листопада 2016. Процитовано 6 лютого 2017. 

Див. також

• Хромосома 12