www.wikidata.uk-ua.nina.az

Селеноцистеїн Селе ноцистеї н скороч Sec або U в ранніх публікаціях зустрічається скорочення Se Cys 1 органічна сполука

Селеноцистеїн

Селе́ноцистеї́н (скороч. Sec або U, в ранніх публікаціях зустрічається скорочення Se-Cys) — органічна сполука природного походження, 21-ша протеїногенна амінокислота.

Селеноцистеїн
Ідентифікатори
Абревіатури Sec
Номер CAS 10236-58-5
Номер EINECS 808-428-7
DrugBank 02345
KEGG C05688
Назва MeSH D02.731.600, D02.886.030.230.700 і D12.125.166.230.700
ChEBI 16633
SMILES O=C(O)[C@@H](N)C[SeH]
InChI InChI=1S/C3H7NO2Se/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)/t2-/m0/s1
Номер Бельштейна 2498378
Властивості
Молекулярна формула C3H7NO2Se
Молярна маса 168,05 г/моль
Якщо не зазначено інше, дані наведено для речовин у стандартному стані (за 25 °C, 100 кПа)
Інструкція з використання шаблону
Примітки картки

Селеноцистеїн та селеноцистеїнові білки зустрічаються в трьох доменах живого. Селеноцистеїн є аналогом цистеїну із селенвмісною хімічною групою –SeH замість сірковмісної тіольної групи –SH.

Селеноцистеїн входить до складу деяких ензимів (в тому числі до складу глутатіонпероксидази, тіоредоксинредуктази, форматдегідрогенази, гліцинредуктази, метіонін-R-сульфоксидредуктази B1 (SEPX1), деяких гідрогеназ тощо).

Селеноцистеїн був відкритий в 1974 році. 

Структура Редагувати

Хімічна будова селеноцистеїну подібна до цистеїну. Єдиною відмінністю між ними є наявність атому селену замість атому сірки. Селенольна група селеноцистеїну є депротонованою за фізіологічних значень pH. Протеїни, що містять один або декілька залишків селеноцистеїну, мають назву селенопротеїни. Більшість селенопротеїнів має лише один залишок селеноцистеїну. Селенопротеїни, що виконують каталітичні функції і чиї каталітичні функції критично залежать від наявності сленоцистеїнового залишку в активному сайті, мають назву селеноензимів. 

Біологія Редагувати

Селеноцистеїн одночасно має нижчий показник pKa (5,47) та нижчий окисно-відновний потенціал порівняно з цистеїном. Ця комбінація властивостей роблять його дуже вдалою заміною цистеїну для білків, що виконують антиоксидантні функції.

Незважаючи на те, що ця амінокислота була ідентифікована в усіх трьох доменах живого, вона не є універсальною для всіх організмів. На відміну від двадцяти інших канонічних протеїногенних амінокислот, селеноцистеїн не кодується напряму (тобто йому однозначно не відповідає жоден з кодонів) в генетичному коді. Селеноцистеїн кодується кодоном UGA в мРНК, тобто кодоном, що зазвичай має значення стоп-кодона і означає кінець трансляції. Цей спосіб розширення канонічного генетичного коду отримав назву «трансляційне рекодування» (англ. translational recoding) Ефективність трансляційного рекодування залежить від конкретного селенопротеїну та від наявності факторів ініціації. Якщо клітини знаходяться в селенодифіцитних умовах, трансляція селенопротеїнів обривається на UGA-кодоні, що дає вкорочений нефункціональний білок. Для встроювання селеноцистеїну у відповідь на кодон UGA необхідна наявність спеціального цис-регуляторного елементу в мРНК селенопротеїну, так званого SECIS-елементу. SECIS-елемент має характерну послідовність нуклеотидів і специфічну шпилькоподібну вторинну структуру. У бактерій SECIS-елемент зазвичай розташований одразу після UGA-кодону в межах відкритої рамки зчитування селенопротеїну. У архей та еукаріот SECIS-елементи зазвичай розташовані в 3'-нетрансльованому регіоні (3' UTR) мРНК, та можуть трансляційно рекодувати одразу декілька UGA-кодонів.

На відміну від канонічних амінокислот, клітини майже не містять селеноцистеїн у вільному стані. Вони зберігають селен у вигляді селеноводню (H2Se). Синтез селеноцистеїну відбувається на спеціальних тРНК, які потім беруть участь у біосинтезі селенопротеїнів.

Первинна та вторинна структура селеноцистеїнової тРНК, тРНКSec, відрізняється від звичайних тРНК. Найбільшими відмінністю є акцепторна ділянка 8-bp (бактерії) або 10-bp (еукаріоти), довга варіабельна ділянка, а також нуклеотидні заміни в деяких консервативних позиціях. Селеноцистеїнова тРНК спочатку ацилюється серином за допомогою серил-тРНК-лігази, але Ser-тРНКSec, яка утворюється, не бере участі в трансляції, тому що вона не розпізнається факторами елонгації трансляції (EF-Tu у бактерій та eEF1A у еукаріот).

Залишок серину, зв'язаний із селеноцистеїновою тРНК, далі перетворюється на селеноцистеїн під дією пірідоксальфосфатвмісного ензиму селеноцистеїнсинтетази. У еукаріот та архей для успішного завершення цього процесу необхідні два ензими: PSTK [O-фосфосерил-тРНК[Ser]Sec-кіназа] та селеноцистеїнсинтетаза. Утворена Sec-тРНКSec селективно приєднується до альтернативних факторів елонгації транскрипції (SelB або mSelB (або eEFSec)), які доставляють її на рибосому, на якій відбувається трансляція мРНК селенопротеїну. Селективність механізму доставки забезпечується наявністю додаткового білкового домену (в бактеріях — SelB) або додаткової білкової субодиниці (SBP2 для еукаріотичних mSelB/eEFSec), які споріднені до SECIS-елементів селенопротеїнових мРНК.

Станом на 2003 рік було відомо 25 людських білків, що містять селеноцистеїн.

Селеноцистеїнові поіхідні, γ-глутаміл-Se-метлиселеноцистеїн та Se-метилселеноцистеїн, знайдені в рослинах родів Allium та Brassica.

Застосування Редагувати

Біотехнологічні застосування селеноцистеїну включають використання 73Se-міченого Sec (час напіврозпаду 73Se складає 7,2 годин) в позитрон-емісійній томографії (PET) та 75Se-міченого Sec (час напіврозпаду 75Se — 118,5 днів) в специфічному радіоміченні, рентгеноструктурному аналізі білків. Селеноцистеїн може використовуватись в комбінації із селенометіоніном (SeMet). Селеноцистеїн із стабільний ізотоп 77Se (ядерний спін 1/2) застосовується в спектроскопії ЯРК.

Див. також Редагувати

Посилання Редагувати

  1. (PDF). European Journal of Biochemistry 264 (2). 1999. с. 607–609. doi:10.1046/j.1432-1327.1999.news99.x. Архів оригіналу за 19 лютого 2018. Процитовано 13 квітня 2016. 
  2. ↑ Johansson, L.; Gafvelin, G.; Amér, E. S. J. (2005). Selenocysteine in Proteins — Properties and Biotechnological Use. Biochimica et Biophysica Acta 1726 (1). с. 1–13. doi:10.1016/j.bbagen.2005.05.010. 
  3. Stadtman, Therese (8 березня 1974). Selenium Biochemistry. Science 183 (4128). с. 915–22. Bibcode:1974Sci...183..915S. PMID 4605100. doi:10.1126/science.183.4128.915. 
  4. Roy, G.; Sarma, B. K.; Phadnis, P.P.; Mugesh, G. (2005). Selenium-containing enzymes in mammals: chemical perspectives. Journal of Chemical Sciences 117 (4). с. 287–303. doi:10.1007/BF02708441. 
  5. Byun, B. J.; Kang, Y. K. (2011). Conformational Preferences and pKa Value of Selenocysteine Residue. Biopolymers 95 (5). с. 345–353. PMID 21213257. doi:10.1002/bip.21581. 
  6. Longtin, R (2004). A forgotten debate: Is selenocysteine the 21st amino acid?. Journal of the National Cancer Institute 96 (7). с. 504–5. PMID 15069108. doi:10.1093/jnci/96.7.504. 
  7. Böck A.; Forchhammer, K.; Heider, J.; Baron, C. (1991). Selenoprotein Synthesis: An Expansion of the Genetic Code. Trends in Biochemical Sciences 16 (12). с. 463–467. PMID 1838215. doi:10.1016/0968-0004(91)90180-4. 
  8. Baranov P. V.; Gesteland R. F.; Atkins, J. F. (2002). Recoding: Translational Bifurcations in Gene Expression. Gene 286 (5). с. 187–201. PMID 11943474. doi:10.1016/S0378-1119(02)00423-7. 
  9. Donovan, J.; Copeland, P. R. (2010). The Efficiency of Selenocysteine Incorporation is Regulated by Translation Initiation Factors. Journal of Molecular Biology 400 (4). с. 659–664. PMC 3721751. PMID 20488192. doi:10.1016/j.jmb.2010.05.026. 
  10. Atkins, J. F. (2009). . Springer. с. 31. ISBN 978-0-387-89381-5. Архів оригіналу за 6 грудня 2014. Процитовано 13 квітня 2016. 
  11. Berry, M. J.; Banu, L.; Harney, J. W.; Larsen, P. R. (1993). (PDF). The EMBO Journal 12 (8). с. 3315–3322. PMC 413599. PMID 8344267. Архів оригіналу за 20 вересня 2018. Процитовано 13 квітня 2016. 
  12. Xu, Xue-Ming; Carlson, Bradley A; Mix, Heiko; Zhang, Yan; Saira, Kazima; Glass, Richard S; Berry, Marla J; Gladyshev, Vadim N та ін. . PLoS Biology 5 (1). PMC 1717018. PMID 17194211. doi:10.1371/journal.pbio.0050004. Архів оригіналу за 11 лютого 2022. Процитовано 28 березня 2022. 
  13. Yuan, Jing; Palioura, Sotiria; Salazar, Juan Carlos; Su, Dan; O'Donoghue, Patrick; Hohn, Michael J.; Cardoso, Alexander Machado; Whitman, William B. та ін. (12 грудня 2006). . Proceedings of the National Academy of Sciences (англ.) 103 (50). с. 18923–18927. ISSN 0027-8424. PMC 1748153. PMID 17142313. doi:10.1073/pnas.0609703104. Архів оригіналу за 31 грудня 2017. Процитовано 13 квітня 2016. 
  14. Kryukov, G. V.; Castellano, S.; Novoselov, S. V.; Lobanov, A. V.; Zehtab, O.; Guigó, R.; Gladyshev, V. N. (2003). Characterization of Mammalian Selenoproteomes. Science 300 (5624). с. 1439–1443. Bibcode:2003Sci...300.1439K. PMID 12775843. doi:10.1126/science.1083516. 
  15. Block, E. (2010). Garlic and Other Alliums: The Lore and the Science. Royal Society of Chemistry. ISBN 0-85404-190-7. 
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри
Дата публікації:
Sele nocisteyi n skoroch Sec abo U v rannih publikaciyah zustrichayetsya skorochennya Se Cys 1 organichna spoluka prirodnogo pohodzhennya 21 sha proteyinogenna aminokislota SelenocisteyinIdentifikatoriAbreviaturi SecNomer CAS 10236 58 5Nomer EINECS 808 428 7DrugBank 02345KEGG C05688Nazva MeSH D02 731 600 D02 886 030 230 700 i D12 125 166 230 700ChEBI 16633SMILES O C O C H N C SeH InChI InChI 1S C3H7NO2Se c4 2 1 7 3 5 6 h2 7H 1 4H2 H 5 6 t2 m0 s1Nomer Belshtejna 2498378VlastivostiMolekulyarna formula C3H7NO2SeMolyarna masa 168 05 g molYaksho ne zaznacheno inshe dani navedeno dlya rechovin u standartnomu stani za 25 C 100 kPa Instrukciya z vikoristannya shablonuPrimitki kartkiSelenocisteyin ta selenocisteyinovi bilki zustrichayutsya v troh domenah zhivogo 2 Selenocisteyin ye analogom cisteyinu iz selenvmisnoyu himichnoyu grupoyu SeH zamist sirkovmisnoyi tiolnoyi grupi SH Selenocisteyin vhodit do skladu deyakih enzimiv v tomu chisli do skladu glutationperoksidazi tioredoksinreduktazi formatdegidrogenazi glicinreduktazi metionin R sulfoksidreduktazi B1 SEPX1 deyakih gidrogenaz tosho Selenocisteyin buv vidkritij v 1974 roci 3 Zmist 1 Struktura 2 Biologiya 3 Zastosuvannya 4 Div takozh 5 PosilannyaStruktura RedaguvatiHimichna budova selenocisteyinu podibna do cisteyinu Yedinoyu vidminnistyu mizh nimi ye nayavnist atomu selenu zamist atomu sirki Selenolna grupa selenocisteyinu ye deprotonovanoyu za fiziologichnih znachen pH Proteyini sho mistyat odin abo dekilka zalishkiv selenocisteyinu mayut nazvu selenoproteyini Bilshist selenoproteyiniv maye lishe odin zalishok selenocisteyinu Selenoproteyini sho vikonuyut katalitichni funkciyi i chiyi katalitichni funkciyi kritichno zalezhat vid nayavnosti slenocisteyinovogo zalishku v aktivnomu sajti mayut nazvu selenoenzimiv 4 Biologiya RedaguvatiSelenocisteyin odnochasno maye nizhchij pokaznik pKa 5 47 ta nizhchij okisno vidnovnij potencial porivnyano z cisteyinom Cya kombinaciya vlastivostej roblyat jogo duzhe vdaloyu zaminoyu cisteyinu dlya bilkiv sho vikonuyut antioksidantni funkciyi 5 Nezvazhayuchi na te sho cya aminokislota bula identifikovana v usih troh domenah zhivogo vona ne ye universalnoyu dlya vsih organizmiv 6 Na vidminu vid dvadcyati inshih kanonichnih proteyinogennih aminokislot selenocisteyin ne koduyetsya napryamu tobto jomu odnoznachno ne vidpovidaye zhoden z kodoniv v genetichnomu kodi 7 Selenocisteyin koduyetsya kodonom UGA v mRNK tobto kodonom sho zazvichaj maye znachennya stop kodona i oznachaye kinec translyaciyi Cej sposib rozshirennya kanonichnogo genetichnogo kodu otrimav nazvu translyacijne rekoduvannya angl translational recoding 8 Efektivnist translyacijnogo rekoduvannya zalezhit vid konkretnogo selenoproteyinu ta vid nayavnosti faktoriv iniciaciyi 9 Yaksho klitini znahodyatsya v selenodificitnih umovah translyaciya selenoproteyiniv obrivayetsya na UGA kodoni sho daye vkorochenij nefunkcionalnij bilok Dlya vstroyuvannya selenocisteyinu u vidpovid na kodon UGA neobhidna nayavnist specialnogo cis regulyatornogo elementu v mRNK selenoproteyinu tak zvanogo SECIS elementu SECIS element maye harakternu poslidovnist nukleotidiv i specifichnu shpilkopodibnu vtorinnu strukturu U bakterij SECIS element zazvichaj roztashovanij odrazu pislya UGA kodonu v mezhah vidkritoyi ramki zchituvannya selenoproteyinu 10 U arhej ta eukariot SECIS elementi zazvichaj roztashovani v 3 netranslovanomu regioni 3 UTR mRNK ta mozhut translyacijno rekoduvati odrazu dekilka UGA kodoniv 11 Na vidminu vid kanonichnih aminokislot klitini majzhe ne mistyat selenocisteyin u vilnomu stani Voni zberigayut selen u viglyadi selenovodnyu H2Se Sintez selenocisteyinu vidbuvayetsya na specialnih tRNK yaki potim berut uchast u biosintezi selenoproteyiniv Pervinna ta vtorinna struktura selenocisteyinovoyi tRNK tRNKSec vidriznyayetsya vid zvichajnih tRNK Najbilshimi vidminnistyu ye akceptorna dilyanka 8 bp bakteriyi abo 10 bp eukarioti dovga variabelna dilyanka a takozh nukleotidni zamini v deyakih konservativnih poziciyah Selenocisteyinova tRNK spochatku acilyuyetsya serinom za dopomogoyu seril tRNK ligazi ale Ser tRNKSec yaka utvoryuyetsya ne bere uchasti v translyaciyi tomu sho vona ne rozpiznayetsya faktorami elongaciyi translyaciyi EF Tu u bakterij ta eEF1A u eukariot Zalishok serinu zv yazanij iz selenocisteyinovoyu tRNK dali peretvoryuyetsya na selenocisteyin pid diyeyu piridoksalfosfatvmisnogo enzimu selenocisteyinsintetazi U eukariot ta arhej dlya uspishnogo zavershennya cogo procesu neobhidni dva enzimi PSTK O fosfoseril tRNK Ser Sec kinaza ta selenocisteyinsintetaza 12 13 Utvorena Sec tRNKSec selektivno priyednuyetsya do alternativnih faktoriv elongaciyi transkripciyi SelB abo mSelB abo eEFSec yaki dostavlyayut yiyi na ribosomu na yakij vidbuvayetsya translyaciya mRNK selenoproteyinu Selektivnist mehanizmu dostavki zabezpechuyetsya nayavnistyu dodatkovogo bilkovogo domenu v bakteriyah SelB abo dodatkovoyi bilkovoyi subodinici SBP2 dlya eukariotichnih mSelB eEFSec yaki sporidneni do SECIS elementiv selenoproteyinovih mRNK Stanom na 2003 rik bulo vidomo 25 lyudskih bilkiv sho mistyat selenocisteyin 14 Selenocisteyinovi poihidni g glutamil Se metliselenocisteyin ta Se metilselenocisteyin znajdeni v roslinah rodiv Allium ta Brassica 15 Zastosuvannya RedaguvatiBiotehnologichni zastosuvannya selenocisteyinu vklyuchayut vikoristannya 73Se michenogo Sec chas napivrozpadu 73Se skladaye 7 2 godin v pozitron emisijnij tomografiyi PET ta 75Se michenogo Sec chas napivrozpadu 75Se 118 5 dniv v specifichnomu radiomichenni rentgenostrukturnomu analizi bilkiv Selenocisteyin mozhe vikoristovuvatis v kombinaciyi iz selenometioninom SeMet Selenocisteyin iz stabilnij izotop 77Se yadernij spin 1 2 zastosovuyetsya v spektroskopiyi YaRK 2 Div takozh RedaguvatiPirrolizin 22 ga proteyinogenna aminokislota Selenometionin insha selenvmisna aminokislota yaka vipadkovim chinom vbudovuyetsya na misce metioninu pri biosintezi bilkiv Posilannya Redaguvati IUPAC IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature JCBN and Nomenclature Committee of IUBMB NC IUBMB PDF European Journal of Biochemistry 264 2 1999 s 607 609 doi 10 1046 j 1432 1327 1999 news99 x Arhiv originalu za 19 lyutogo 2018 Procitovano 13 kvitnya 2016 a b Johansson L Gafvelin G Amer E S J 2005 Selenocysteine in Proteins Properties and Biotechnological Use Biochimica et Biophysica Acta 1726 1 s 1 13 doi 10 1016 j bbagen 2005 05 010 Stadtman Therese 8 bereznya 1974 Selenium Biochemistry Science 183 4128 s 915 22 Bibcode 1974Sci 183 915S PMID 4605100 doi 10 1126 science 183 4128 915 Roy G Sarma B K Phadnis P P Mugesh G 2005 Selenium containing enzymes in mammals chemical perspectives Journal of Chemical Sciences 117 4 s 287 303 doi 10 1007 BF02708441 Byun B J Kang Y K 2011 Conformational Preferences and pKa Value of Selenocysteine Residue Biopolymers 95 5 s 345 353 PMID 21213257 doi 10 1002 bip 21581 Longtin R 2004 A forgotten debate Is selenocysteine the 21st amino acid Journal of the National Cancer Institute 96 7 s 504 5 PMID 15069108 doi 10 1093 jnci 96 7 504 Bock A Forchhammer K Heider J Baron C 1991 Selenoprotein Synthesis An Expansion of the Genetic Code Trends in Biochemical Sciences 16 12 s 463 467 PMID 1838215 doi 10 1016 0968 0004 91 90180 4 Baranov P V Gesteland R F Atkins J F 2002 Recoding Translational Bifurcations in Gene Expression Gene 286 5 s 187 201 PMID 11943474 doi 10 1016 S0378 1119 02 00423 7 Donovan J Copeland P R 2010 The Efficiency of Selenocysteine Incorporation is Regulated by Translation Initiation Factors Journal of Molecular Biology 400 4 s 659 664 PMC 3721751 PMID 20488192 doi 10 1016 j jmb 2010 05 026 Atkins J F 2009 Recoding Expansion of Decoding Rules Enriches Gene Expression Springer s 31 ISBN 978 0 387 89381 5 Arhiv originalu za 6 grudnya 2014 Procitovano 13 kvitnya 2016 Berry M J Banu L Harney J W Larsen P R 1993 Functional Characterization of the Eukaryotic SECIS Elements which Direct Selenocysteine Insertion at UGA Codons PDF The EMBO Journal 12 8 s 3315 3322 PMC 413599 PMID 8344267 Arhiv originalu za 20 veresnya 2018 Procitovano 13 kvitnya 2016 Xu Xue Ming Carlson Bradley A Mix Heiko Zhang Yan Saira Kazima Glass Richard S Berry Marla J Gladyshev Vadim N ta in Biosynthesis of Selenocysteine on Its tRNA in Eukaryotes PLoS Biology 5 1 PMC 1717018 PMID 17194211 doi 10 1371 journal pbio 0050004 Arhiv originalu za 11 lyutogo 2022 Procitovano 28 bereznya 2022 rekomenduyetsya displayauthors dovidka Yuan Jing Palioura Sotiria Salazar Juan Carlos Su Dan O Donoghue Patrick Hohn Michael J Cardoso Alexander Machado Whitman William B ta in 12 grudnya 2006 RNA dependent conversion of phosphoserine forms selenocysteine in eukaryotes and archaea Proceedings of the National Academy of Sciences angl 103 50 s 18923 18927 ISSN 0027 8424 PMC 1748153 PMID 17142313 doi 10 1073 pnas 0609703104 Arhiv originalu za 31 grudnya 2017 Procitovano 13 kvitnya 2016 rekomenduyetsya displayauthors dovidka Kryukov G V Castellano S Novoselov S V Lobanov A V Zehtab O Guigo R Gladyshev V N 2003 Characterization of Mammalian Selenoproteomes Science 300 5624 s 1439 1443 Bibcode 2003Sci 300 1439K PMID 12775843 doi 10 1126 science 1083516 Block E 2010 Garlic and Other Alliums The Lore and the Science Royal Society of Chemistry ISBN 0 85404 190 7 Otrimano z https uk wikipedia org w index php title Selenocisteyin amp oldid 35064391