www.wikidata.uk-ua.nina.az

Вторинна структура конформаційне розташування головного ланцюга англ backbone макромолекули наприклад поліпептидного лан

Вторинна структура

Вторинна структура — конформаційне розташування головного ланцюга (англ. backbone) макромолекули (наприклад, поліпептидного ланцюга білка або ланцюга нуклеїнових кислот), незалежно від конформації бічних ланцюгів або відношення до інших сегментів. В описі вторинної структури важливим є визначення водневих зв'язків, що стабілізують окремі фрагменти макромолекул.

Вторинна структура білка Редагувати

Альфа-спіраль, що складається із залишків аланіну, вигляд збоку. Водневі зв'язки позначено пурпуровим кольором

Вторинна структура білка — просторова структура, що утворюється внаслідок взаємодії між функціональними групами пептидного кістяка.

Регулярні вторинні структури Редагувати

Регулярними називаються вторинні структури, утворені амінокислотними залишками з однаковою конформацією головного ланцюга (кути φ і ψ) за різноманітності конформацій бічних груп.

До регулярних вторинних структур відносять:

  • спіралі, які можуть бути лівозакрученими та правозакрученими з різним періодом та кроком. Більшість спіральних структур у поліпептидних ланцюгах підтримується внутрішньомолекулярними водневими зв'язками. Водневий зв'язок при цьому утворюється між карбонільною групою одного амінокислотного залишку і аміногрупою іншого, що лежить ближче до кінця поліпептиду. Різні типи спіралей описуються цифровим записом виду ab, де a — номер ланцюга амінокислотного залишку, який надає аміногрупу для формування водневого зв'язку, b — кількість атомів у циклі, замкненому водневим зв'язком. До спіральних структур, що зустрічаються в білках, належать:
    • α-спіраль, або спіраль 413 — найпоширеніша в білках вторинна структура. Характеризується щільними витками навколо довгої осі молекули, один виток становить 3,6 амінокислотних залишків, і крок спіралі становить 0,54 нм (так що на один амінокислотний залишок припадає 0,15 нм), спіраль стабілізована водневими зв'язками між H і O пептидних груп, віддалених одна від одної на 4 ланки. Спіраль побудована виключно з одного типу амінокислот стереоізомерів (L). Хоча вона може бути як лівозакрученою, так і правозакрученою, у білках переважає правозакручена. Спіраль порушують електростатичні взаємодії глутамінової кислоти, лізину, аргініну. Розташовані близько один до одного залишки аспарагіну, серину, треоніну та лейцину можуть стерично заважати утворенню спіралі, залишки проліну викликають вигин ланцюга і також порушують α-спіралі.
    • 310-спіраль — дуже «туга» спіраль, у перерізі має форму трикутника, в білках зустрічається переважно її права форма, і то тільки у вигляді 1-2 витків.
    • π-спіраль, або спіраль 516 — спіраль із широкими витками, в результаті в центрі спіралі залишається порожній простір. У білках зустрічається рідко, зазвичай трохи більше одного витка.
  • β-листи (β-структура, складчасті шари) — кілька зигзагоподібних поліпептидних ланцюгів, у яких водневі зв'язки утворюються між відносно віддаленими один від одного (0,347 нм на амінокислотний залишок) у первинній структурі амінокислотами або різними ланцюгами білка, а не близько розташованими, як у α-спіралі. Поліпептидні ланцюги в складі β-аркушів можуть бути спрямовані N-кінцями в протилежні боки (антипаралельна β-структура), в один бік (паралельна β-структура), також можлива змішана β-структура (складається з паралельної та антипаралельної β-структур). Для утворення β-листів важливі невеликі розміри бічних груп амінокислот, зазвичай переважають гліцин і аланін. β-структура є другою за частотою появи в білках після α-спіралі.
  • поліпролінова спіраль — щільна ліва спіраль, стабілізована Ван-дер-Ваальсовою взаємодією, а не системою водневих зв'язків. Така структура формується в поліпептидних ланцюгах, багатих проліном, де формування насиченої системи водневих зв'язків з цієї причини неможливе. Поліпролінова спіраль типу poly(Pro)II реалізується в колагені, при цьому три ліві поліпролінові спіралі перевиваються в праву суперспіраль, яка стабілізується водневими зв'язками між окремими ланцюгами.

Нерегулярні вторинні структури Редагувати

Нерегулярними називають стандартні вторинні структури, амінокислотні залишки яких мають різну конформацію головного ланцюга (кути φ і ψ). До нерегулярних вторинних структур відносять:

  • повороти — нерегулярні ділянки поліпептидного ланцюга, які забезпечують поворот її напрямку на 180°. Якщо ділянка, що забезпечує поворот, досить довга, використовується термін «петля». 1968 року при описі поворотів з мінімально можливого числа амінокислотних залишків (4) Венкатачалам увів для них термін «β-вигин». Також існують повороти з 4, 5 та 6 амінокислотних залишків.
  • напівповороти, або переходи, — нерегулярні ділянки поліпептидного ланцюга, які забезпечують поворот її напрямку на 90°. Мінімальний напівповорот складається з трьох амінокислотних залишків.

Вторинна структура ДНК Редагувати

Різні форми ДНК: A, B і Z (зліва направо)

Найпоширенішою формою вторинної структури ДНК є подвійна спіраль. Ця структура утворюється з двох взаємно комплементарних антипаралельних полідезоксирибонуклеотидних ланцюгів, закручених один відносно одного та спільної осі в праву спіраль. При цьому азотисті основи повернуті всередину подвійної спіралі, а сахарофосфатний кістяк — назовні. Вперше цю структуру описали Джеймс Вотсон і Френсіс Крік 1953 року.

У формуванні вторинної структури ДНК беруть участь взаємодій таких типів:

Залежно від зовнішніх умов, параметри подвійної спіралі ДНК можуть змінюватися, причому іноді істотно. Правоспіральні ДНК з випадковою нуклеотидною послідовністю можна грубо розділити на два сімейства — А і В, головна відмінність між якими — конформація дезоксирибози. До сімейства також належать С -і D-форми ДНК. Нативна ДНК у клітині перебуває в В-формі. Найважливіші характеристики А- та В-форм ДНК наведено в таблиці.

Ознака А-форма В-форма Z-форма
Спіраль права права ліва
Кількість пар основ на виток 11 10 12
Крок спіралі 28,6 Å 33,6 Å 45 Å
Діаметр спіралі 23 Å 20 Å 18 Å
Кут між площинами основ та віссю спіралі 70° 90° 100 °
Конформація глікозидного зв'язку анти анти анти (у піримідину), син (у пурину)
Конформація дезоксирибози С3'-ендо С2'-ендо С2'-ендо (у піримідину), С3'-ендо (у пурину)

Незвичайну форму ДНК відкрита 1979 року. Рентгеноструктурний аналіз кристалів, утворених гескануклеотидами вигляду d(CGCGCG), показав, що такі ДНК існують у вигляді лівої подвійної спіралі. Хід сахарофосфатного кістяка такої ДНК можна описати зигзагоподібною лінією, тому цей вид ДНК вирішено назвати Z-формою. Показано, що ДНК з певною послідовністю нуклеотидів може переходити зі звичайної В-форми в Z-форму в розчині високої йонної сили і в присутності гідрофобного розчинника. Незвичайність Z-форми ДНК проявляється в тому, що повторюваною структурною одиницею є дві пари нуклеотидів, а не одна, як у всіх інших формах ДНК. Параметри Z-ДНК наведено у таблиці вище.

Вторинна структура РНК Редагувати

Стебло-петля — елемент вторинної структури РНК, схематично
Псевдовузол — елемент вторинної структури РНК, схематично

Молекули РНК є одиничними полінуклеотидними ланцюгами. Окремі ділянки молекули РНК можуть з'єднуватися та утворювати подвійні спіралі. За структурою спіралі РНК схожі на А-форму ДНК. Однак часто спарювання основ у таких спіралях буває неповним, а іноді навіть і не вотсон-кріківським. В результаті внутрішньомолекулярного спарювання основ формуються такі вторинні структури, як стебло-петля («шпилька») та псевдовузол.

Вторинні структури в мРНК служать для регулювання трансляції. Наприклад, вставлення в білки незвичайних амінокислот, селенометіоніну і пірролізину залежить від «шпильки», розташованої в 3'-нетрансльованій ділянці. Псевдовузли служать для програмованого зсуву рамки зчитування під час трансляції.

У вірусних мРНК складні вторинні структури (IRES[ru]) направляють трансляцію, незалежну від упізнавання кепа і факторів ініціації трансляції (див. «Ініціація трансляції»).

Див. також Редагувати

Примітки Редагувати

  1. IUPAC. оригіналу за 18 січня 2009. Процитовано 10 листопада 2010. 
  2. ↑ Финкельштейн А. В., Птицын О. Б. Вторичные структуры полипептидных цепей // Физика белка. — М. : КДУ, 2005. — С. 86—95. — ISBN 5-98227-065-2.
  3. ↑ Лекция 2. Структурные уровни белков и нуклеиновых кислот («Основы биологии», Макеев Александр Владиславович, 1996 и 1997)
  4. Venkatachalam CM. Stereochemical criteria for polypeptides and proteins. V. Conformation of a system of three linked peptide units // Biopolymers : journal. — 1968. — Vol. 6. — P. 1425—1436. — PMID:5685102.
  5. ↑ Под ред. Е. С. Северина. Структурная организация нуклеиновых кислот // Биохимия : Учебник для вузов. — М. : ГЭОТАР-МЕД, 2003. — С. 141—149. — ISBN 5-9231-0254-4.
  6. WATSON J. D., CRICK F. H. Molecular structure of nucleic acids; a structure for deoxyribose nucleic acid // Nature. — 1953. — Т. 171. — P. 737—738. — PMID:13054692.
  7. ↑ Зенгер В. Глава 9. Полиморфизм ДНК и структурный консерватизм РНК. Классификация А-, В- и Z-типов двойных спиралей // Принципы структурной организации нуклеиновых кислот. — Москва : Мир, 1987. — С. 240—259.
  8. Wang A. H., Quigley G. J., Kolpak F. J., Crawford J. L., van Boom J. H., van der Marel G., Rich A. Molecular structure of a left-handed double helical DNA fragment at atomic resolution // Nature : journal. — 1979. — Vol. 282. — P. 680—686. — PMID:514347.
  9. Зенгер В. Глава 10. Структура РНК // Принципы структурной организации нуклеиновых кислот. — М. : Мир, 1987. — С. 260—271.
  10. Козлов, Н. Н., Кугушев, Е. И., Сабитов, Д. И., Энеев, Т. М. «Компьютерный анализ процессов структурообразования нуклеиновых кислот». оригіналу за 2 березня 2010. Процитовано 10 листопада 2010. 
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри
Дата публікації:
Vtorinna struktura konformacijne roztashuvannya golovnogo lancyuga angl backbone makromolekuli napriklad polipeptidnogo lancyuga bilka abo lancyuga nukleyinovih kislot nezalezhno vid konformaciyi bichnih lancyugiv abo vidnoshennya do inshih segmentiv 1 V opisi vtorinnoyi strukturi vazhlivim ye viznachennya vodnevih zv yazkiv sho stabilizuyut okremi fragmenti makromolekul Zmist 1 Vtorinna struktura bilka 1 1 Regulyarni vtorinni strukturi 1 2 Neregulyarni vtorinni strukturi 2 Vtorinna struktura DNK 3 Vtorinna struktura RNK 4 Div takozh 5 PrimitkiVtorinna struktura bilka Redaguvati nbsp Alfa spiral sho skladayetsya iz zalishkiv alaninu viglyad zboku Vodnevi zv yazki poznacheno purpurovim koloromVtorinna struktura bilka prostorova struktura sho utvoryuyetsya vnaslidok vzayemodiyi mizh funkcionalnimi grupami peptidnogo kistyaka Regulyarni vtorinni strukturi Redaguvati Regulyarnimi nazivayutsya vtorinni strukturi utvoreni aminokislotnimi zalishkami z odnakovoyu konformaciyeyu golovnogo lancyuga kuti f i ps za riznomanitnosti konformacij bichnih grup Do regulyarnih vtorinnih struktur vidnosyat spirali yaki mozhut buti livozakruchenimi ta pravozakruchenimi z riznim periodom ta krokom Bilshist spiralnih struktur u polipeptidnih lancyugah pidtrimuyetsya vnutrishnomolekulyarnimi vodnevimi zv yazkami Vodnevij zv yazok pri comu utvoryuyetsya mizh karbonilnoyu grupoyu odnogo aminokislotnogo zalishku i aminogrupoyu inshogo sho lezhit blizhche do kincya polipeptidu 2 Rizni tipi spiralej opisuyutsya cifrovim zapisom vidu ab de a nomer lancyuga aminokislotnogo zalishku yakij nadaye aminogrupu dlya formuvannya vodnevogo zv yazku b kilkist atomiv u cikli zamknenomu vodnevim zv yazkom Do spiralnih struktur sho zustrichayutsya v bilkah nalezhat a spiral abo spiral 413 najposhirenisha v bilkah vtorinna struktura Harakterizuyetsya shilnimi vitkami navkolo dovgoyi osi molekuli odin vitok stanovit 3 6 aminokislotnih zalishkiv i krok spirali stanovit 0 54 nm 3 tak sho na odin aminokislotnij zalishok pripadaye 0 15 nm spiral stabilizovana vodnevimi zv yazkami mizh H i O peptidnih grup viddalenih odna vid odnoyi na 4 lanki Spiral pobudovana viklyuchno z odnogo tipu aminokislot stereoizomeriv L Hocha vona mozhe buti yak livozakruchenoyu tak i pravozakruchenoyu u bilkah perevazhaye pravozakruchena Spiral porushuyut elektrostatichni vzayemodiyi glutaminovoyi kisloti lizinu argininu Roztashovani blizko odin do odnogo zalishki asparaginu serinu treoninu ta lejcinu mozhut sterichno zavazhati utvorennyu spirali zalishki prolinu viklikayut vigin lancyuga i takozh porushuyut a spirali 310 spiral duzhe tuga spiral u pererizi maye formu trikutnika v bilkah zustrichayetsya perevazhno yiyi prava forma i to tilki u viglyadi 1 2 vitkiv 2 p spiral abo spiral 516 spiral iz shirokimi vitkami v rezultati v centri spirali zalishayetsya porozhnij prostir U bilkah zustrichayetsya ridko zazvichaj trohi bilshe odnogo vitka b listi b struktura skladchasti shari kilka zigzagopodibnih polipeptidnih lancyugiv u yakih vodnevi zv yazki utvoryuyutsya mizh vidnosno viddalenimi odin vid odnogo 0 347 nm na aminokislotnij zalishok 3 u pervinnij strukturi aminokislotami abo riznimi lancyugami bilka a ne blizko roztashovanimi yak u a spirali Polipeptidni lancyugi v skladi b arkushiv mozhut buti spryamovani N kincyami v protilezhni boki antiparalelna b struktura v odin bik paralelna b struktura takozh mozhliva zmishana b struktura skladayetsya z paralelnoyi ta antiparalelnoyi b struktur 2 Dlya utvorennya b listiv vazhlivi neveliki rozmiri bichnih grup aminokislot zazvichaj perevazhayut glicin i alanin b struktura ye drugoyu za chastotoyu poyavi v bilkah pislya a spirali poliprolinova spiral shilna liva spiral stabilizovana Van der Vaalsovoyu vzayemodiyeyu a ne sistemoyu vodnevih zv yazkiv Taka struktura formuyetsya v polipeptidnih lancyugah bagatih prolinom de formuvannya nasichenoyi sistemi vodnevih zv yazkiv z ciyeyi prichini nemozhlive Poliprolinova spiral tipu poly Pro II realizuyetsya v kolageni pri comu tri livi poliprolinovi spirali perevivayutsya v pravu superspiral yaka stabilizuyetsya vodnevimi zv yazkami mizh okremimi lancyugami 2 Neregulyarni vtorinni strukturi Redaguvati Neregulyarnimi nazivayut standartni vtorinni strukturi aminokislotni zalishki yakih mayut riznu konformaciyu golovnogo lancyuga kuti f i ps Do neregulyarnih vtorinnih struktur vidnosyat povoroti neregulyarni dilyanki polipeptidnogo lancyuga yaki zabezpechuyut povorot yiyi napryamku na 180 Yaksho dilyanka sho zabezpechuye povorot dosit dovga vikoristovuyetsya termin petlya 1968 roku pri opisi povorotiv z minimalno mozhlivogo chisla aminokislotnih zalishkiv 4 Venkatachalam uviv dlya nih termin b vigin 4 Takozh isnuyut povoroti z 4 5 ta 6 aminokislotnih zalishkiv napivpovoroti abo perehodi neregulyarni dilyanki polipeptidnogo lancyuga yaki zabezpechuyut povorot yiyi napryamku na 90 Minimalnij napivpovorot skladayetsya z troh aminokislotnih zalishkiv Vtorinna struktura DNK Redaguvati nbsp Rizni formi DNK A B i Z zliva napravo Najposhirenishoyu formoyu vtorinnoyi strukturi DNK ye podvijna spiral Cya struktura utvoryuyetsya z dvoh vzayemno komplementarnih antiparalelnih polidezoksiribonukleotidnih lancyugiv zakruchenih odin vidnosno odnogo ta spilnoyi osi v pravu spiral 5 Pri comu azotisti osnovi povernuti vseredinu podvijnoyi spirali a saharofosfatnij kistyak nazovni Vpershe cyu strukturu opisali Dzhejms Votson i Frensis Krik 1953 roku 6 U formuvanni vtorinnoyi strukturi DNK berut uchast vzayemodij takih tipiv vodnevi zv yazki mizh komplementarnimi osnovami dva mizh adeninom i timinom tri mizh guaninom i citozinom stekingovi vzayemodiyi elektrostatichni vzayemodiyi Van der Vaalsovi vzayemodiyi Zalezhno vid zovnishnih umov parametri podvijnoyi spirali DNK mozhut zminyuvatisya prichomu inodi istotno Pravospiralni DNK z vipadkovoyu nukleotidnoyu poslidovnistyu mozhna grubo rozdiliti na dva simejstva A i V golovna vidminnist mizh yakimi konformaciya dezoksiribozi Do simejstva takozh nalezhat S i D formi DNK 7 Nativna DNK u klitini perebuvaye v V formi Najvazhlivishi harakteristiki A ta V form DNK navedeno v tablici 7 Oznaka A forma V forma Z formaSpiral prava prava livaKilkist par osnov na vitok 11 10 12Krok spirali 28 6 A 33 6 A 45 ADiametr spirali 23 A 20 A 18 AKut mizh ploshinami osnov ta vissyu spirali 70 90 100 Konformaciya glikozidnogo zv yazku anti anti anti u pirimidinu sin u purinu Konformaciya dezoksiribozi S3 endo S2 endo S2 endo u pirimidinu S3 endo u purinu Nezvichajnu formu DNK vidkrita 1979 roku 8 Rentgenostrukturnij analiz kristaliv utvorenih geskanukleotidami viglyadu d CGCGCG pokazav sho taki DNK isnuyut u viglyadi livoyi podvijnoyi spirali Hid saharofosfatnogo kistyaka takoyi DNK mozhna opisati zigzagopodibnoyu liniyeyu tomu cej vid DNK virisheno nazvati Z formoyu Pokazano sho DNK z pevnoyu poslidovnistyu nukleotidiv mozhe perehoditi zi zvichajnoyi V formi v Z formu v rozchini visokoyi jonnoyi sili i v prisutnosti gidrofobnogo rozchinnika Nezvichajnist Z formi DNK proyavlyayetsya v tomu sho povtoryuvanoyu strukturnoyu odiniceyu ye dvi pari nukleotidiv a ne odna yak u vsih inshih formah DNK Parametri Z DNK navedeno u tablici vishe Vtorinna struktura RNK Redaguvati nbsp Steblo petlya element vtorinnoyi strukturi RNK shematichno nbsp Psevdovuzol element vtorinnoyi strukturi RNK shematichnoMolekuli RNK ye odinichnimi polinukleotidnimi lancyugami Okremi dilyanki molekuli RNK mozhut z yednuvatisya ta utvoryuvati podvijni spirali 5 Za strukturoyu spirali RNK shozhi na A formu DNK Odnak chasto sparyuvannya osnov u takih spiralyah buvaye nepovnim a inodi navit i ne votson krikivskim 9 V rezultati vnutrishnomolekulyarnogo sparyuvannya osnov formuyutsya taki vtorinni strukturi yak steblo petlya shpilka ta psevdovuzol 10 Vtorinni strukturi v mRNK sluzhat dlya regulyuvannya translyaciyi Napriklad vstavlennya v bilki nezvichajnih aminokislot selenometioninu i pirrolizinu zalezhit vid shpilki roztashovanoyi v 3 netranslovanij dilyanci Psevdovuzli sluzhat dlya programovanogo zsuvu ramki zchituvannya pid chas translyaciyi U virusnih mRNK skladni vtorinni strukturi IRES ru napravlyayut translyaciyu nezalezhnu vid upiznavannya kepa i faktoriv iniciaciyi translyaciyi div Iniciaciya translyaciyi Div takozh RedaguvatiPervinna struktura Tretinna struktura Chetvertichna struktura Paradoks LevintalyaPrimitki Redaguvati IUPAC Arhiv originalu za 18 sichnya 2009 Procitovano 10 listopada 2010 a b v g Finkelshtejn A V Pticyn O B Vtorichnye struktury polipeptidnyh cepej Fizika belka M KDU 2005 S 86 95 ISBN 5 98227 065 2 a b Lekciya 2 Strukturnye urovni belkov i nukleinovyh kislot Osnovy biologii Makeev Aleksandr Vladislavovich 1996 i 1997 Venkatachalam CM Stereochemical criteria for polypeptides and proteins V Conformation of a system of three linked peptide units Biopolymers journal 1968 Vol 6 P 1425 1436 PMID 5685102 a b Pod red E S Severina Strukturnaya organizaciya nukleinovyh kislot Biohimiya Uchebnik dlya vuzov M GEOTAR MED 2003 S 141 149 ISBN 5 9231 0254 4 WATSON J D CRICK F H Molecular structure of nucleic acids a structure for deoxyribose nucleic acid Nature 1953 T 171 P 737 738 PMID 13054692 a b Zenger V Glava 9 Polimorfizm DNK i strukturnyj konservatizm RNK Klassifikaciya A V i Z tipov dvojnyh spiralej Principy strukturnoj organizacii nukleinovyh kislot Moskva Mir 1987 S 240 259 Wang A H Quigley G J Kolpak F J Crawford J L van Boom J H van der Marel G Rich A Molecular structure of a left handed double helical DNA fragment at atomic resolution Nature journal 1979 Vol 282 P 680 686 PMID 514347 Zenger V Glava 10 Struktura RNK Principy strukturnoj organizacii nukleinovyh kislot M Mir 1987 S 260 271 Kozlov N N Kugushev E I Sabitov D I Eneev T M Kompyuternyj analiz processov strukturoobrazovaniya nukleinovyh kislot Arhiv originalu za 2 bereznya 2010 Procitovano 10 listopada 2010 Otrimano z https uk wikipedia org w index php title Vtorinna struktura amp oldid 36529941