www.wikidata.uk-ua.nina.az

Нікотинамідаденіндинуклеотид Нікотинамідаденіндинуклеоти д або НАД англ Nicotinamide adenine dinucleotide NAD складна ор

Нікотинамідаденіндинуклеотид

Нікотинамідаденіндинуклеоти́д або НАД (англ. Nicotinamide adenine dinucleotide, NAD) — складна органічна сполука, кофермент, наявний у всіх живих клітинах, бере участь у всіх процесах метаболізму.

Нікотинамідаденіндинуклеотид
Інші назви Дифосфопіридиннуклеотид (DPN+), Коензим I
Ідентифікатори
Абревіатури НАД, NAD
Номер CAS 53-84-9
Номер EINECS 200-184-4
DrugBank 14128
Назва MeSH D03.633.100.759.646.138.694, D08.211.589, D13.695.667.138.694 і D13.695.827.068.694
ChEBI 13389
RTECS UU3450000
SMILES C1=CC(=C[N+](=C1)C2C(C(C(O2)COP(=O)([O-])OP(=O)(O)OCC3C(C(C(O3)N4C=NC5=C4N=CN=C5N)O)O)O)O)C(=O)N
InChI
Властивості
Молекулярна формула C21H27N7O14P2
Молярна маса 663,43 г/моль
Тпл 160 °C
Якщо не зазначено інше, дані наведено для речовин у стандартному стані (за 25 °C, 100 кПа)
Інструкція з використання шаблону
Примітки картки

Загальні відомості Редагувати

НАД є дінуклеотідом і складається з двох нуклеотидів, з'єднаних своїми фосфатними групами. Нікотинамідаденіндинуклеотид існує в двох формах: окисненої (NAD+, NADox) і відновленої (NADH, NADred).

Є небілковою частиною ферментів дегідрогеназ, які беруть участь у процесах окиснення органічних сполук у клітині. Молекула НАД складається з двох залишків п'ятивуглецевого цукру рибози, які з'єднані двома фосфатними групами. Один цукор зв'язаний з аденіном, а другий — з іншою азотистою основою — нікотинамідом. Фермент дегідрогеназа переносить атом водню з двома електронами з субстрату, що окиснюється, на кофермент НАД. Активною групою коферменту є амід нікотинової кислоти. Він приймає водень у вигляді гідрид-йону на піридинове кільце, інший атом водню у вигляді протону переходить у розчин. Цей процес є стереоспецифічним, одна група ферментів (алкогольдегідрогеназа, лактатдегідрогеназа) переносять водень на одну сторону піридинового кільця, інші (гліцеральдегідфосфатдегідрогеназа) — на іншу сторону. Таке дегідрування можна коротко описати рівнянням:

Кофермент вільно дисоціює, тобто можуть відділятися від одного ферменту й з'єднуватись з іншим, переносячи водень та електрони від молекули донора на молекулу акцептор. NADH переносить водень на попередників кінцевих продуктів бродіння або передає у дихальний ланцюг.

Хоча NAD+ записується з плюсом через формальний позитивний заряд атома азоту, за фізіологічних значеннях pH велика частина NAD+ насправді є аніоном з негативним зарядом -1, а NADH — аніоном з зарядом -2.

Окиснені та відновлені форми коферментів мають різні максимуми в спектрах поглинання світла. На цій властивості засновані оптичні методи визначення активності ферментів.

Фармакологічне та медичне застосування Редагувати

Ферменти, залучені у синтезу, і використання NAD+, мають важливе значення для фармакології та досліджень, спрямованих на пошук нових способів лікування хвороб. При розробленні нових препаратів NAD+ розглядається з трьох позицій: як безпосередня мішень для ліків, для розробки інгібіторів і активаторів ферментів, що завдяки своїй структурі змінюють активність NAD-залежних ферментів, і для вивчення методів придушення біосинтезу NAD+.

Наразі сам по собі кофермент NAD+ не використовується для лікування жодних захворювань. Однак вивчається його потенційна роль у терапії нейродегенеративних захворювань, таких як хвороба Альцгеймера і хвороба Паркінсона. Є різні дані про дію NAD+ у нейродегенеративних хворобах. Деякі дослідження на мишах дають обнадійливі результати, проте клінічні випробування на людях з використанням плацебо не дали жодного ефекту.

NAD+ також є безпосередньою мішенню препарату ізоніазиду, що застосовується для лікування туберкульозу — інфекції, спричиненої бактерією Mycobacterium tuberculosis. Ізоніазид є проліками і при попаданні в клітину бактерії він активується пероксидазою, яка окиснює цю речовину до вільно-радикальної форми. Цей радикал далі реагує з NADH з утворенням аддуктів, які є дуже сильними інгібіторами ферментів редуктази білка-переносника еноіл-ацілу[en] й дигідрофолатредуктази. В одному експерименті у мишей, яким давали NAD протягом тижня, поліпшувалося взаємодія клітинного ядра і мітохондрій.

Через величезну кількість оксидоредуктаз, що використовують NAD+ і NADH в якості субстратів і зв'язуються з ними за допомогою одного висококонсервативного структурного мотиву, ідея розроблення інгібітору, що блокує центр зв'язування NAD+, і специфічного лише для певного ферменту, здається сумнівною. Однак це може бути здійсненним: так, інгібітори, засновані на мікофеноліновій кислоті й тіазофурині[en], пригнічують інозинмонофосфатдегідрогенази[en] у місті зв'язування з NAD+. Через важливу роль цього ферменту в метаболізмі пуринів ці сполуки можуть бути корисними протипухлинними і противірусними препаратами або імуносупресорами. Інші препарати не є інгібіторами, а, навпаки, активаторами ферментів, залучених в метаболізм NAD+. Інші препарати не є інгібіторами, а, навпаки, активаторами ферментів, залучених у метаболізм NAD+. Зокрема, цікавою мішенню для таких препаратів можуть бути сиртуїни, бо активація цих NAD-залежних деацетілаз збільшують тривалість життя. Такі сполуки, як резвератрол, збільшують активність цих ферментів, які можуть мати велике значення завдяки їх здатності до переносу старіння на пізніший строк як у хребетних, так і модельних організмів з числа безхребетних.

Через відмінності шляхів біосинтезу NAD+ у різних організмів, зокрема, між бактеріями і людиною, біосинтез NAD+ може стати новою сферою розвитку нових антибіотиків. Наприклад, фермент нікотинамідаза[en], перетворює нікотинамід у нікотинову кислоту, слугує мішенню розроблюваних ліків, так як цей фермент відсутній у людини, але є у бактерій і дріжджів.

Історія Редагувати

Артур Гарден, один з першовідкривачів NAD+

Кофермент NAD+ був відкритий англійськими біохіміками Артуром Гарденом та Вільямом Янґом[en] 1904 року. Вони помітили, що додавання прокип'яченого і профільтрованого екстракту дріжджів до непрокип'ячених екстрактів значно посилювало спиртове бродіння в останніх. Невідомий фактор, відповідальний за це явище, вони назвали коферментом. У ході тривалого і складного виділення з екстрактів дріжджів цей теплостійкий фактор був ідентифікований як нуклеотид-сахарофосфат Гансом Ейлером-Хельпіном. 1936 року німецький вчений Отто Генріх Варбург встановив функцію цього коферменту з перенесення гідридного йона і визначив, що в окисно-відновних реакціях бере участь нікотинамідний залишок.

Джерело нікотинаміду було визначено 1938 року, коли Конрад Елведжем[en] виділив ніацин з печінки і показав, що цей вітамін містить нікотинову кислоту і нікотинамід. Пізніше, 1939 року, він надав перший переконливий доказ того, що ніацин використовується при утворенні NAD+. На початку 1940-х Артур Корнберґ зробив наступний крок до розуміння ролі NAD+ в метаболізмі: він першим встановив присутність цього коферменту в біосинтетичних шляхах. Далі, 1949 року американські біохіміки Морріс Фрідкін і Альберт Ленінджер довели, що NAD+ пов'язаний з такими метаболічними шляхами, як цикл трикарбонових кислот і окисне фосфорилювання. Нарешті, 1959 року Джек Прісс (англ. Jack Preiss) і Філіп Гандлер (англ. Philip Handler) описали ферменти і проміжні сполуки біосинтезу NAD+, тому шлях синтезу NAD+ de novo часто називають шляхом Прісса — Гандлера на їхню честь.

Функції NAD і NADP, не пов'язані з окисно-відновними реакціями, були відкриті лише недавнім часом. Такою першою відкритою функцією NAD+ була участь у ролі донора ADP-рібозного залишку в реакціях ADP-рибозилювання; це було встановлено на початку 1960-х. Пізніші дослідження 1980-х і 1990-х років показали участь NAD+ і NADP+ у переданні сигналу між клітинами. Зокрема, дію циклічної ADP-рибози було встановлено 1987 року. Метаболізм NAD+ і XXI сторіччя залишається у сфері інтенсивних досліджень. Цей інтерес особливо зріс після відкриття 2000 року Шініхіро Імаі (англ. Shinichiro Imai) й співробітниками з Массачусетського технологічного інституту NAD+-залежних деацетілаз — сіртуїнів.

Література Редагувати

  • (англ.) David E. Metzler. Biochemistry: The Chemical Reactions of Living Cells. — 2nd edition. — Academic Press, 2003. — Т. 2. — 1973 с. — ISBN 978-0-1249-2541-0.
  • (англ.) David L. Nelson, Michael M. Cox. Lehninger Principles of biochemistry. — Fifth edition. — New York : W. H. Freeman and company, 2008. — 1158 p. — ISBN 978-0-7167-7108-1.
  • (англ.) Campbell N. A., Reece J. B., Urry L. A. e. a. Biology. 9th ed. — Benjamin Cummings, 2011. — 1263 p. — ISBN 978-0-321-55823-7.
  • (рос.) Кольман Я., Рём К.—Г. Наглядная биохимия. — 4-е изд. — М. : БИНОМ. Лаборатория знаний, 2012. — 469 с. — ISBN 978-5-9963-0620-6.
  • (рос.) Шлегель Г. Общая микробиология / Перевод с нем. Л. В. Алексеевой. — М. : Мир, 1987. — 567 с.
  • (рос.) Биологическая химия с упражнениями и задачами / Под ред. С. Е. Северина. — М. : Издательская группа «ГЭОТАР-Медиа», 2011. — 624 с.

Примітки Редагувати

  1. PMID 17465726 (PubMed)
    Бібліографічний опис з'явиться автоматично через деякий час. Ви можете підставити цитату власноруч або використовуючи бота.
  2. PMID 16988050 (PubMed)
    Бібліографічний опис з'явиться автоматично через деякий час. Ви можете підставити цитату власноруч або використовуючи бота.
  3. PMID 9805207 (PubMed)
    Бібліографічний опис з'явиться автоматично через деякий час. Ви можете підставити цитату власноруч або використовуючи бота.
  4. PMID 14623976 (PubMed)
    Бібліографічний опис з'явиться автоматично через деякий час. Ви можете підставити цитату власноруч або використовуючи бота.
  5. PMID 24360282 (PubMed)
    Бібліографічний опис з'явиться автоматично через деякий час. Ви можете підставити цитату власноруч або використовуючи бота.
  6. ↑ PMID 15083807 (PubMed)
    Бібліографічний опис з'явиться автоматично через деякий час. Ви можете підставити цитату власноруч або використовуючи бота.
  7. PMID 10390603 (PubMed)
    Бібліографічний опис з'явиться автоматично через деякий час. Ви можете підставити цитату власноруч або використовуючи бота.
  8. PMID 19017485 (PubMed)
    Бібліографічний опис з'явиться автоматично через деякий час. Ви можете підставити цитату власноруч або використовуючи бота.
  9. PMID 16461283 (PubMed)
    Бібліографічний опис з'явиться автоматично через деякий час. Ви можете підставити цитату власноруч або використовуючи бота.
  10. PMID 12939617 (PubMed)
    Бібліографічний опис з'явиться автоматично через деякий час. Ви можете підставити цитату власноруч або використовуючи бота.
  11. PMID 15254550 (PubMed)
    Бібліографічний опис з'явиться автоматично через деякий час. Ви можете підставити цитату власноруч або використовуючи бота.
  12. (англ.) A. Harden, W. J. Young (24 жовтня 1906). The alcoholic ferment of yeast-juice Part II.--The coferment of yeast-juice. Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Containing Papers of a Biological Character 78 (526): 369–375. JSTOR 80144. 
  13. (англ.) (PDF). Nobel Lecture, 23 May 1930. Nobel Foundation. Архів оригіналу за 27 вересня 2007. Процитовано 30 вересня 2007. 
  14. (нім.) Warburg O, Christian W. (1936). Pyridin, der wasserstoffübertragende bestandteil von gärungsfermenten (pyridin-nucleotide) [Pyridin, the hydrogen-transferring component of the fermentation enzymes (pyridine nucleotide)]. Biochemische Zeitschrift 287: 291. doi:10.1002/hlca.193601901199. 
  15. (англ.) Elvehjem CA, Madden RJ, Strong FM, Woolley DW (1938). (PDF). J. Biol. Chem. 123 (1): 137–49. Архів оригіналу за 26 березня 2009. Процитовано 6 грудня 2017. 
  16. (англ.) Axelrod AE, Madden RJ, Elvehjem CA (1939). (PDF). J. Biol. Chem. 131 (1): 85–93. Архів оригіналу за 26 березня 2009. Процитовано 6 грудня 2017. 
  17. PMID 18098602 (PubMed)
    Бібліографічний опис з'явиться автоматично через деякий час. Ви можете підставити цитату власноруч або використовуючи бота.
  18. PMID 18116985 (PubMed)
    Бібліографічний опис з'явиться автоматично через деякий час. Ви можете підставити цитату власноруч або використовуючи бота.
  19. PMID 13563526 (PubMed)
    Бібліографічний опис з'явиться автоматично через деякий час. Ви можете підставити цитату власноруч або використовуючи бота.
  20. PMID 13563527 (PubMed)
    Бібліографічний опис з'явиться автоматично через деякий час. Ви можете підставити цитату власноруч або використовуючи бота.
  21. PMID 14019961 (PubMed)
    Бібліографічний опис з'явиться автоматично через деякий час. Ви можете підставити цитату власноруч або використовуючи бота.
  22. PMID 3496336 (PubMed)
    Бібліографічний опис з'явиться автоматично через деякий час. Ви можете підставити цитату власноруч або використовуючи бота.
  23. PMID 10693811 (PubMed)
    Бібліографічний опис з'явиться автоматично через деякий час. Ви можете підставити цитату власноруч або використовуючи бота.

Посилання Редагувати

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри
Дата публікації:
Nikotinamidadenindinukleoti d abo NAD angl Nicotinamide adenine dinucleotide NAD skladna organichna spoluka koferment nayavnij u vsih zhivih klitinah bere uchast u vsih procesah metabolizmu NikotinamidadenindinukleotidInshi nazvi Difosfopiridinnukleotid DPN Koenzim IIdentifikatoriAbreviaturi NAD NADNomer CAS 53 84 9Nomer EINECS 200 184 4DrugBank 14128Nazva MeSH D03 633 100 759 646 138 694 D08 211 589 D13 695 667 138 694 i D13 695 827 068 694ChEBI 13389RTECS UU3450000SMILES C1 CC C N C1 C2C C C O2 COP O O OP O O OCC3C C C O3 N4C NC5 C4N CN C5N O O O O C O NInChIVlastivostiMolekulyarna formula C21H27N7O14P2Molyarna masa 663 43 g molTpl 160 CYaksho ne zaznacheno inshe dani navedeno dlya rechovin u standartnomu stani za 25 C 100 kPa Instrukciya z vikoristannya shablonuPrimitki kartki Zmist 1 Zagalni vidomosti 2 Farmakologichne ta medichne zastosuvannya 3 Istoriya 4 Literatura 5 Primitki 6 PosilannyaZagalni vidomosti RedaguvatiNAD ye dinukleotidom i skladayetsya z dvoh nukleotidiv z yednanih svoyimi fosfatnimi grupami Nikotinamidadenindinukleotid isnuye v dvoh formah okisnenoyi NAD NADox i vidnovlenoyi NADH NADred Ye nebilkovoyu chastinoyu fermentiv degidrogenaz yaki berut uchast u procesah okisnennya organichnih spoluk u klitini Molekula NAD skladayetsya z dvoh zalishkiv p yativuglecevogo cukru ribozi yaki z yednani dvoma fosfatnimi grupami Odin cukor zv yazanij z adeninom a drugij z inshoyu azotistoyu osnovoyu nikotinamidom Ferment degidrogenaza perenosit atom vodnyu z dvoma elektronami z substratu sho okisnyuyetsya na koferment NAD Aktivnoyu grupoyu kofermentu ye amid nikotinovoyi kisloti Vin prijmaye voden u viglyadi gidrid jonu na piridinove kilce inshij atom vodnyu u viglyadi protonu perehodit u rozchin Cej proces ye stereospecifichnim odna grupa fermentiv alkogoldegidrogenaza laktatdegidrogenaza perenosyat voden na odnu storonu piridinovogo kilcya inshi gliceraldegidfosfatdegidrogenaza na inshu storonu Take degidruvannya mozhna korotko opisati rivnyannyam CH3 CH2 OH NAD CH3 CH O NADH H Koferment vilno disociyuye tobto mozhut viddilyatisya vid odnogo fermentu j z yednuvatis z inshim perenosyachi voden ta elektroni vid molekuli donora na molekulu akceptor NADH perenosit voden na poperednikiv kincevih produktiv brodinnya abo peredaye u dihalnij lancyug Hocha NAD zapisuyetsya z plyusom cherez formalnij pozitivnij zaryad atoma azotu za fiziologichnih znachennyah pH velika chastina NAD naspravdi ye anionom z negativnim zaryadom 1 a NADH anionom z zaryadom 2 Okisneni ta vidnovleni formi kofermentiv mayut rizni maksimumi v spektrah poglinannya svitla Na cij vlastivosti zasnovani optichni metodi viznachennya aktivnosti fermentiv Farmakologichne ta medichne zastosuvannya RedaguvatiFermenti zalucheni u sintezu i vikoristannya NAD mayut vazhlive znachennya dlya farmakologiyi ta doslidzhen spryamovanih na poshuk novih sposobiv likuvannya hvorob Pri rozroblenni novih preparativ NAD rozglyadayetsya z troh pozicij yak bezposerednya mishen dlya likiv dlya rozrobki ingibitoriv i aktivatoriv fermentiv sho zavdyaki svoyij strukturi zminyuyut aktivnist NAD zalezhnih fermentiv i dlya vivchennya metodiv pridushennya biosintezu NAD 1 Narazi sam po sobi koferment NAD ne vikoristovuyetsya dlya likuvannya zhodnih zahvoryuvan Odnak vivchayetsya jogo potencijna rol u terapiyi nejrodegenerativnih zahvoryuvan takih yak hvoroba Alcgejmera i hvoroba Parkinsona Ye rizni dani pro diyu NAD u nejrodegenerativnih hvorobah Deyaki doslidzhennya na mishah dayut obnadijlivi rezultati 2 prote klinichni viprobuvannya na lyudyah z vikoristannyam placebo ne dali zhodnogo efektu 3 NAD takozh ye bezposerednoyu mishennyu preparatu izoniazidu sho zastosovuyetsya dlya likuvannya tuberkulozu infekciyi sprichinenoyi bakteriyeyu Mycobacterium tuberculosis Izoniazid ye prolikami i pri popadanni v klitinu bakteriyi vin aktivuyetsya peroksidazoyu yaka okisnyuye cyu rechovinu do vilno radikalnoyi formi Cej radikal dali reaguye z NADH z utvorennyam adduktiv yaki ye duzhe silnimi ingibitorami fermentiv reduktazi bilka perenosnika enoil acilu en 4 j digidrofolatreduktazi V odnomu eksperimenti u mishej yakim davali NAD protyagom tizhnya polipshuvalosya vzayemodiya klitinnogo yadra i mitohondrij 5 Cherez velicheznu kilkist oksidoreduktaz sho vikoristovuyut NAD i NADH v yakosti substrativ i zv yazuyutsya z nimi za dopomogoyu odnogo visokokonservativnogo strukturnogo motivu ideya rozroblennya ingibitoru sho blokuye centr zv yazuvannya NAD i specifichnogo lishe dlya pevnogo fermentu zdayetsya sumnivnoyu 6 Odnak ce mozhe buti zdijsnennim tak ingibitori zasnovani na mikofenolinovij kisloti j tiazofurini en prignichuyut inozinmonofosfatdegidrogenazi en u misti zv yazuvannya z NAD Cherez vazhlivu rol cogo fermentu v metabolizmi puriniv ci spoluki mozhut buti korisnimi protipuhlinnimi i protivirusnimi preparatami abo imunosupresorami 6 7 Inshi preparati ne ye ingibitorami a navpaki aktivatorami fermentiv zaluchenih v metabolizm NAD Inshi preparati ne ye ingibitorami a navpaki aktivatorami fermentiv zaluchenih u metabolizm NAD Zokrema cikavoyu mishennyu dlya takih preparativ mozhut buti sirtuyini bo aktivaciya cih NAD zalezhnih deacetilaz zbilshuyut trivalist zhittya 8 Taki spoluki yak rezveratrol zbilshuyut aktivnist cih fermentiv yaki mozhut mati velike znachennya zavdyaki yih zdatnosti do perenosu starinnya na piznishij strok yak u hrebetnih 9 tak i modelnih organizmiv z chisla bezhrebetnih 10 11 Cherez vidminnosti shlyahiv biosintezu NAD u riznih organizmiv zokrema mizh bakteriyami i lyudinoyu biosintez NAD mozhe stati novoyu sferoyu rozvitku novih antibiotikiv Napriklad ferment nikotinamidaza en peretvoryuye nikotinamid u nikotinovu kislotu sluguye mishennyu rozroblyuvanih likiv tak yak cej ferment vidsutnij u lyudini ale ye u bakterij i drizhdzhiv Istoriya Redaguvati nbsp Artur Garden odin z pershovidkrivachiv NAD Koferment NAD buv vidkritij anglijskimi biohimikami Arturom Gardenom ta Vilyamom Yangom en 1904 roku 12 Voni pomitili sho dodavannya prokip yachenogo i profiltrovanogo ekstraktu drizhdzhiv do neprokip yachenih ekstraktiv znachno posilyuvalo spirtove brodinnya v ostannih Nevidomij faktor vidpovidalnij za ce yavishe voni nazvali kofermentom U hodi trivalogo i skladnogo vidilennya z ekstraktiv drizhdzhiv cej teplostijkij faktor buv identifikovanij yak nukleotid saharofosfat Gansom Ejlerom Helpinom 13 1936 roku nimeckij vchenij Otto Genrih Varburg vstanoviv funkciyu cogo kofermentu z perenesennya gidridnogo jona i viznachiv sho v okisno vidnovnih reakciyah bere uchast nikotinamidnij zalishok 14 Dzherelo nikotinamidu bulo viznacheno 1938 roku koli Konrad Elvedzhem en vidiliv niacin z pechinki i pokazav sho cej vitamin mistit nikotinovu kislotu i nikotinamid 15 Piznishe 1939 roku vin nadav pershij perekonlivij dokaz togo sho niacin vikoristovuyetsya pri utvorenni NAD 16 Na pochatku 1940 h Artur Kornberg zrobiv nastupnij krok do rozuminnya roli NAD v metabolizmi vin pershim vstanoviv prisutnist cogo kofermentu v biosintetichnih shlyahah 17 Dali 1949 roku amerikanski biohimiki Morris Fridkin i Albert Lenindzher doveli sho NAD pov yazanij z takimi metabolichnimi shlyahami yak cikl trikarbonovih kislot i okisne fosforilyuvannya 18 Nareshti 1959 roku Dzhek Priss angl Jack Preiss i Filip Gandler angl Philip Handler opisali fermenti i promizhni spoluki biosintezu NAD 19 20 tomu shlyah sintezu NAD de novo chasto nazivayut shlyahom Prissa Gandlera na yihnyu chest Funkciyi NAD i NADP ne pov yazani z okisno vidnovnimi reakciyami buli vidkriti lishe nedavnim chasom Takoyu pershoyu vidkritoyu funkciyeyu NAD bula uchast u roli donora ADP riboznogo zalishku v reakciyah ADP ribozilyuvannya ce bulo vstanovleno na pochatku 1960 h 21 Piznishi doslidzhennya 1980 h i 1990 h rokiv pokazali uchast NAD i NADP u peredanni signalu mizh klitinami Zokrema diyu ciklichnoyi ADP ribozi bulo vstanovleno 1987 roku 22 Metabolizm NAD i XXI storichchya zalishayetsya u sferi intensivnih doslidzhen Cej interes osoblivo zris pislya vidkrittya 2000 roku Shinihiro Imai angl Shinichiro Imai j spivrobitnikami z Massachusetskogo tehnologichnogo institutu NAD zalezhnih deacetilaz sirtuyiniv 23 Literatura Redaguvati angl David E Metzler Biochemistry The Chemical Reactions of Living Cells 2nd edition Academic Press 2003 T 2 1973 s ISBN 978 0 1249 2541 0 angl David L Nelson Michael M Cox Lehninger Principles of biochemistry Fifth edition New York W H Freeman and company 2008 1158 p ISBN 978 0 7167 7108 1 angl Campbell N A Reece J B Urry L A e a Biology 9th ed Benjamin Cummings 2011 1263 p ISBN 978 0 321 55823 7 ros Kolman Ya Ryom K G Naglyadnaya biohimiya 4 e izd M BINOM Laboratoriya znanij 2012 469 s ISBN 978 5 9963 0620 6 ros Shlegel G Obshaya mikrobiologiya Perevod s nem L V Alekseevoj M Mir 1987 567 s ros Biologicheskaya himiya s uprazhneniyami i zadachami Pod red S E Severina M Izdatelskaya gruppa GEOTAR Media 2011 624 s Primitki Redaguvati PMID 17465726 PubMed Bibliografichnij opis z yavitsya avtomatichno cherez deyakij chas Vi mozhete pidstaviti citatu vlasnoruch abo vikoristovuyuchi bota PMID 16988050 PubMed Bibliografichnij opis z yavitsya avtomatichno cherez deyakij chas Vi mozhete pidstaviti citatu vlasnoruch abo vikoristovuyuchi bota PMID 9805207 PubMed Bibliografichnij opis z yavitsya avtomatichno cherez deyakij chas Vi mozhete pidstaviti citatu vlasnoruch abo vikoristovuyuchi bota PMID 14623976 PubMed Bibliografichnij opis z yavitsya avtomatichno cherez deyakij chas Vi mozhete pidstaviti citatu vlasnoruch abo vikoristovuyuchi bota PMID 24360282 PubMed Bibliografichnij opis z yavitsya avtomatichno cherez deyakij chas Vi mozhete pidstaviti citatu vlasnoruch abo vikoristovuyuchi bota a b PMID 15083807 PubMed Bibliografichnij opis z yavitsya avtomatichno cherez deyakij chas Vi mozhete pidstaviti citatu vlasnoruch abo vikoristovuyuchi bota PMID 10390603 PubMed Bibliografichnij opis z yavitsya avtomatichno cherez deyakij chas Vi mozhete pidstaviti citatu vlasnoruch abo vikoristovuyuchi bota PMID 19017485 PubMed Bibliografichnij opis z yavitsya avtomatichno cherez deyakij chas Vi mozhete pidstaviti citatu vlasnoruch abo vikoristovuyuchi bota PMID 16461283 PubMed Bibliografichnij opis z yavitsya avtomatichno cherez deyakij chas Vi mozhete pidstaviti citatu vlasnoruch abo vikoristovuyuchi bota PMID 12939617 PubMed Bibliografichnij opis z yavitsya avtomatichno cherez deyakij chas Vi mozhete pidstaviti citatu vlasnoruch abo vikoristovuyuchi bota PMID 15254550 PubMed Bibliografichnij opis z yavitsya avtomatichno cherez deyakij chas Vi mozhete pidstaviti citatu vlasnoruch abo vikoristovuyuchi bota angl A Harden W J Young 24 zhovtnya 1906 The alcoholic ferment of yeast juice Part II The coferment of yeast juice Proceedings of the Royal Society of London Series B Containing Papers of a Biological Character 78 526 369 375 JSTOR 80144 angl Fermentation of sugars and fermentative enzymes PDF Nobel Lecture 23 May 1930 Nobel Foundation Arhiv originalu za 27 veresnya 2007 Procitovano 30 veresnya 2007 nim Warburg O Christian W 1936 Pyridin der wasserstoffubertragende bestandteil von garungsfermenten pyridin nucleotide Pyridin the hydrogen transferring component of the fermentation enzymes pyridine nucleotide Biochemische Zeitschrift 287 291 doi 10 1002 hlca 193601901199 angl Elvehjem CA Madden RJ Strong FM Woolley DW 1938 The isolation and identification of the anti black tongue factor PDF J Biol Chem 123 1 137 49 Arhiv originalu za 26 bereznya 2009 Procitovano 6 grudnya 2017 angl Axelrod AE Madden RJ Elvehjem CA 1939 The effect of a nicotinic acid deficiency upon the coenzyme I content of animal tissues PDF J Biol Chem 131 1 85 93 Arhiv originalu za 26 bereznya 2009 Procitovano 6 grudnya 2017 PMID 18098602 PubMed Bibliografichnij opis z yavitsya avtomatichno cherez deyakij chas Vi mozhete pidstaviti citatu vlasnoruch abo vikoristovuyuchi bota PMID 18116985 PubMed Bibliografichnij opis z yavitsya avtomatichno cherez deyakij chas Vi mozhete pidstaviti citatu vlasnoruch abo vikoristovuyuchi bota PMID 13563526 PubMed Bibliografichnij opis z yavitsya avtomatichno cherez deyakij chas Vi mozhete pidstaviti citatu vlasnoruch abo vikoristovuyuchi bota PMID 13563527 PubMed Bibliografichnij opis z yavitsya avtomatichno cherez deyakij chas Vi mozhete pidstaviti citatu vlasnoruch abo vikoristovuyuchi bota PMID 14019961 PubMed Bibliografichnij opis z yavitsya avtomatichno cherez deyakij chas Vi mozhete pidstaviti citatu vlasnoruch abo vikoristovuyuchi bota PMID 3496336 PubMed Bibliografichnij opis z yavitsya avtomatichno cherez deyakij chas Vi mozhete pidstaviti citatu vlasnoruch abo vikoristovuyuchi bota PMID 10693811 PubMed Bibliografichnij opis z yavitsya avtomatichno cherez deyakij chas Vi mozhete pidstaviti citatu vlasnoruch abo vikoristovuyuchi bota Posilannya RedaguvatiRegulyaciya aktivnosti fermentiv Nikotinamidadenindinukleotid Otrimano z https uk wikipedia org w index php title Nikotinamidadenindinukleotid amp oldid 38242086