Десомосома — тип міжклітинних контактів, що характеризується наявністю біля плазматичної мембрани білкової пластинки прикріплення, до якої із цитоплазматичного боку приєднуються проміжні філаменти. Десмосоми сполучають клітини між собою, як заклепки, забезпечуючи механічну міцність тканин.
Схожі за будовою структури, що кріплять клітину до позаклітинного матриксу називаються гемідесмосомами.
Поширення Редагувати
Десомосоми зустрічаються у більшості тканин хребетних тварин, проте, не знайдені у плодової мушки. Найпоширеніші вони у тих частинах тіла, які зазнають постійного механічного стресу, зокрема у скелетних м'язах, міокарді, де разом із адгезивними контактами формують вставні диски, та більшості епітеліїв, особливо в епідермі. Для біохімічних досліджень десмосоми виділяють з епідерми носа корови.
Будова Редагувати
Десомосоми — це переважно круглі ділянки з'єднання клітин, що нагадують заклепки, із діаметром близько 0,5 мкм. Відстань між мембранами у десомосомі становить 25—30 нм, щілина між ними заповнена електронно-щільною речовиною, а саме білками десмоглеїном та десмоколіном. Обидва належать до родини молекул клітинної адгезії кадгеринів, для них характерна наявність п'яти тандемних позаклітинних доменів. Молекули десмоглеїну та десмоколіну комплементарні між собою, у присутності іонів кальцію десмоглеїн на поверхні однієї клітини зв'язується із десмоколіном на сусідній і навпаки, таким чином вони зчеплюють клітини за принципом липучки.
У ділянці десмосоми до плазматичної мембрани з внутрішньої сторони прилягає пластинка прикріплення, що має товщину близько 40 нм і складається з якірних білків. Пластинка прикріплення поділяється на дві частини: зовнішню, розташовану ближче до мембрани, та внутрішню, повернуту до цитоплазми. До складу зовнішньої пластинки прикріплення входять внутрішньоклітинні домени кадгеринів, а також білки, що містять домени armadillo, плакоглобін (родина β-катенінів) та плакофілін (родина p120-катеніну). Внутрішня частина пластинки прикріплення складається із десмоплакіну — великого білка із глобулярними N- та C-кінцевими доменами, розміром у 1000 амінокислот, розділеними центральною α-спіраллю, приблизно такої ж довжини. Десмоплакін формує димери на основі утворення подвійної спіралі (англ. coiled coil) внаслідок взаємодії центральних доменів. N-кінцеві ділянки цих димерів контактують із плакофіліном, а N-кінцеві — із мотузкоподібними проміжними філаментами. Частина проміжних філаментів розташовується паралельно до мембрани, інші наскрізь перетинають клітину. Їх конкретний тип різниться в залежності від тканини: в епітелії це кератинові філаменти, у серцевому м'язі — десмінові.
Функції Редагувати
Будова десмосом та їхнє сполучення із проміжними філаментами дозволяє рівномірно розподілити тиск між клітинами в тканині, що важливо для запобігання розривів. При дуже сильних фізичних навантаженнях десмосоми можуть руйнуватись, зокрема це інколи спостерігається при розтягненні м'язів.
Порушення Редагувати
Дисфункція десмосом в першу чергу проявляється у порушенні функціонування тих органів, де вони найбільше поширені, зокрема шкіри та серця. Наприклад рідкісне та потенційно летальне аутоімунне захворювання — пухирниця звичайна (лат. Pemphigus vulgaris), що супроводжується виникненням пухирів на шкірі та слизових оболонках, виникає внаслідок вироблення антитіл до десмоглеїну, які перешкоджають утворенню міжклітинних контактів. Додавання таких антитіл у нормальну шкіру також спричинює виникнення пухирів. Саме при дослідженні цієї хвороби були вперше відкриті десмоглеїни.
Інший розлад пов'язаний із десмосомами — аритмогенна кардіоміопатія правого шлуночка.
Джерела Редагувати
- Harvey Lodish et al. (2000). [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21607/def-item/A7446/ Glossary]. Molecular Cell Biology (вид. 4th). W H Freeman. ISBN 0-7167-3136-3. — Переглянуто 13 березня 2012
- ↑ Луцик О. Д., Іванова А. Й., Кабак К. С., Чайковський Ю. Б. (2003). Гістологія людини. Київ: Книга плюс. ISBN 966-7619-39-7.
- ↑ Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2007). (вид. 5th). Garland Science. ISBN 978-0-8153-4105-5. Архів оригіналу за 22 липня 2011. Процитовано 13 березня 2012.
- ↑ Marieb EN, Hoehn K (2006). Human Anatomy & Physiology (вид. 7th). Benjamin Cummings. ISBN 978-0805359091.
- Skerrow CJ, Matoltsy AG. (1974). Isolation of epidermal desmosomes. J Cell Biol. 63: 515–23. PMID 4138144. doi:10.1083/jcb.63.2.515.
- ↑ Harvey Lodish et al. (2000). [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21599/ 22.1 Cell-Cell Adhesion and Communication]. Molecular Cell Biology (вид. 4th). W H Freeman. ISBN 0-7167-3136-3. — Переглянуто 5 березня 2012
- ↑ Stokes DL (2007). Desmosomes from a structural perspective. Curr Opin Cell Biol. 19: 565–71. PMID 17945476. doi:10.1016/j.ceb.2007.09.003.
- Campbell NA, Reece JB (2008). (вид. 8th). Benjamin Cammings. ISBN 978-0321543257. Архів оригіналу за 3 березня 2011. Процитовано 13 березня 2012.
Література Редагувати
- Waschke J (2008). The desmosome and pemphigus. Histochem Cell Biol. 130: 21–54. PMID 18386043. doi:10.1007/s00418-008-0420-0.
- Garrod D, Chidgey M (2007). Desmosome structure, composition and function. Biochim Biophys Acta. 1778: 572–87. PMID 17854763. doi:10.1016/j.bbamem.2007.07.014.
- Delva E, Tucker DK, Kowalczyk AP (2009). The desmosome. Cold Spring Harb Perspect Biol. PMID 20066089. doi:10.1101/cshperspect.a002543.
- Kottke MD, Delva E, Kowalczyk AP (2006). The desmosome: cell science lessons from human diseases. J Cell Sci. 119: 797–806. PMID 16495480. doi:10.1242/jcs.02888.