www.wikidata.uk-ua.nina.az

Пепсин Пепси н від грец pepsis травлення КФ 3 4 23 1 протеаза травної системи хребетних що виділяється зимогенними кліти

Пепсин

Пепси́н (від грец. pepsis — «травлення», КФ 3.4.23.1) — протеаза травної системи хребетних, що виділяється зимогенними клітинами шлунку з метою перетворення білків їжі на пептиди.

Пепсин
Першовідкривач або винахідник Теодор Шванн
Молекулярна функція aspartic-type endopeptidase activityd
Номер ферменту EC 3.4.23.1
 Пепсин у Вікісховищі
Пепсин в комплексі з пепстатином.

Пепсин був вперше відкритий Теодором Шванном в 1836 році і був першим відкритим ферментом тварин. Шванн придумав свою назву від грецького слова πέψις pepsis, що означає «травлення» (від πέπτειν peptein «перетравлювати»). Кислотною речовиною, яка здатна перетворювати продукти на основі азоту у водорозчинний матеріал, було визначено пепсин. У 1928 році він став одним із перших ферментів, які були кристалізовані, коли Джон Х. Нортроп кристалізував його за допомогою діалізу, фільтрації та охолодження.

Загальні відомості Редагувати

Пепсин (Pepsinum) - фермент шлункового соку. Молекулярна вага 35 000. Молекула пепсину складається з 340 амінокислотних залишків. Пепсин гідролізує білки до пептидів. Оптимальну дію має при рН близько 2,0. Попередник пепсину - пепсиноген, що виробляється клітинами слизової оболонки шлунка, перетворюється на пепсин у присутності соляної кислоти, яка міститься в шлунковому соку.

Неактивний попередник Пепсину- пепсиноген, що виробляється клітинами слизової оболонки фундальної частини шлунка, перетворюється на Пепсин в присутності соляної кислоти, що міститься в шлунковому соку. Процес активації протікає автокаталітично з максимальною швидкістю при рН = 2. Від N-кінцевого ділянки молекули пепсиногена відщеплюється кілька пептидів із загальною масою 8000.

Пепсин — глобулярний білок з молекулярною масою близько 34500. Молекула пепсину — поліпептидний ланцюг, що складається з 340 амінокислот, містить 3 дисульфідні зв'язки (-S-S-) і фосфорну кислоту. Пепсин — ендопептідаза, тобто фермент, який розщеплює центральні пептидні зв'язки в молекулах білків і пептидів (крім кератинів та інших склеропротеінів) з утворенням більш простих пептидів і вільних амінокислот. З найбільшою швидкістю пепсин гідролізує пептидні зв'язки, утворені ароматичними амінокислотами — тирозином і фенілаланіном, проте, на відміну від інших протеолітичних ферментів — трипсина і хімотрипсина, — суворою специфічністю не володіє.

Пепсин використовують в лабораторіях для вивчення первинної структури білків, в сироварінні і при лікуванні деяких захворювань шлунково-кишкового тракту.

Природним інгібітором пепсину є пепстатин.

Роль пепсину в травленні Редагувати

Пепсини відіграють значну роль в травленні у ссавців, в тому числі у людини, будучи ферментом, виконуючим один з важливих етапів у ланцюжку перетворень білків їжі на амінокислоти. Залозами шлунку пепсин виробляється в неактивному вигляді, переходить в активну форму при впливі на нього соляної кислоти. Пепсин діє тільки в кислому середовищі шлунка і при попаданні в лужне середовище дванадцятипалої кишки стає неактивним.

Пепсин виробляється головними клітинами залоз дна і тіла шлунка. У чоловіків дебіт пепсину становить від 20 до 35 мг на годину (базальна секреція) до 60-80 мг на годину (секреція, стимульована пентагастрином, максимальна). У жінок — на 25-30 % менше. Головними клітинами пепсин секретується, резервується і виводиться в неактивній формі у вигляді профермента пепсиногена. Перетворення пепсиногена в пепсин відбувається в результаті відщеплення з N-кінцевої ділянки пепсиногена кількох пептидів, один з яких відіграє роль інгібітора. Процес активації йде в кілька стадій і каталізується соляною кислотою шлункового соку і самим пепсином (автокаталіз). Пепсин забезпечує дезагрегацію білків, що передує їх гідролізові й полегшує його. Як каталізатор він володіє протеазною й пептидазнаю дією.

Протеолітична активність пепсину спостерігається при рН < 6, досягаючи максимуму при pH = 1,5 — 2,0. При цьому один грам пепсину за дві години може розщеплювати ~ 50 кг яєчного альбуміна, звурджувати ~ 100000 л молока, розчиняти ~ 2000 л желатину.

Гени пепсиногенів у людини Редагувати

У людини наявно 3 гени пепсиногенів A (PGA3, PGA4, PGA5) та ген гастриксину (пепсиногену C).

Примітки Редагувати

  1. Th. Schwann Ueber das Wesen des Verdauungsprocesses // Ann. Phys. (Berlin) — Leipzig: Wiley-VCH Verlag, 1836. — Vol. 114, вип. 6. — S. 358–364. — 270 с. — ISSN 0003-3804; 1521-3889 — doi:10.1002/ANDP.18361140612
    d:Track:Q275655d:Track:Q463360d:Track:Q112242657
  2. InterPro release 2019-Nov-12 — 2019-11-12 — 2019.
    d:Track:Q77546004
  3. Asimov, Isaac (1980). A short history of biology. Westport, Conn: Greenwood Press. с. 95. ISBN 9780313225833.  Проігноровано невідомий параметр |name-list-style= (довідка)
  4. [Discovery of pepsin by Theodor Schwann]. Revue Médicale de Liège (фр.) 12 (5): 139–44. March 1957. PMID 13432398.  Проігноровано невідомий параметр |vauthors= (довідка)
  5. Pepsin. Online Etymology Dictionary.  Проігноровано невідомий параметр |vauthors= (довідка)
  6. πέψις, πέπτειν. Liddell, Henry George; Scott, Robert; A Greek–English Lexicon at the Perseus Project.
  7. A history of pepsin and related enzymes. The Quarterly Review of Biology 77 (2): 127–47. June 2002. JSTOR 3071644. PMID 12089768. doi:10.1086/340729.  Проігноровано невідомий параметр |vauthors= (довідка)
  8. Crystalline pepsin. Science 69 (1796): 580. May 1929. Bibcode:1929Sci....69..580N. PMID 17758437. doi:10.1126/science.69.1796.580.  Проігноровано невідомий параметр |vauthors= (довідка)

Джерела Редагувати

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри
Дата публікації:
Pepsi n vid grec pepsis travlennya KF 3 4 23 1 proteaza travnoyi sistemi hrebetnih sho vidilyayetsya zimogennimi klitinami shlunku z metoyu peretvorennya bilkiv yizhi na peptidi PepsinPershovidkrivach abo vinahidnikTeodor Shvann 1 Molekulyarna funkciyaaspartic type endopeptidase activityd 2 Nomer fermentu EC3 4 23 1 Pepsin u VikishovishiPepsin v kompleksi z pepstatinom Pepsin buv vpershe vidkritij Teodorom Shvannom v 1836 roci i buv pershim vidkritim fermentom tvarin Shvann pridumav svoyu nazvu vid greckogo slova pepsis pepsis sho oznachaye travlennya vid peptein peptein peretravlyuvati 3 4 5 6 Kislotnoyu rechovinoyu yaka zdatna peretvoryuvati produkti na osnovi azotu u vodorozchinnij material bulo viznacheno pepsin 7 U 1928 roci vin stav odnim iz pershih fermentiv yaki buli kristalizovani koli Dzhon H Nortrop kristalizuvav jogo za dopomogoyu dializu filtraciyi ta oholodzhennya 8 Zmist 1 Zagalni vidomosti 2 Rol pepsinu v travlenni 3 Geni pepsinogeniv u lyudini 4 Primitki 5 DzherelaZagalni vidomosti RedaguvatiPepsin Pepsinum ferment shlunkovogo soku Molekulyarna vaga 35 000 Molekula pepsinu skladayetsya z 340 aminokislotnih zalishkiv Pepsin gidrolizuye bilki do peptidiv Optimalnu diyu maye pri rN blizko 2 0 Poperednik pepsinu pepsinogen sho viroblyayetsya klitinami slizovoyi obolonki shlunka peretvoryuyetsya na pepsin u prisutnosti solyanoyi kisloti yaka mistitsya v shlunkovomu soku Neaktivnij poperednik Pepsinu pepsinogen sho viroblyayetsya klitinami slizovoyi obolonki fundalnoyi chastini shlunka peretvoryuyetsya na Pepsin v prisutnosti solyanoyi kisloti sho mistitsya v shlunkovomu soku Proces aktivaciyi protikaye avtokatalitichno z maksimalnoyu shvidkistyu pri rN 2 Vid N kincevogo dilyanki molekuli pepsinogena vidsheplyuyetsya kilka peptidiv iz zagalnoyu masoyu 8000 Pepsin globulyarnij bilok z molekulyarnoyu masoyu blizko 34500 Molekula pepsinu polipeptidnij lancyug sho skladayetsya z 340 aminokislot mistit 3 disulfidni zv yazki S S i fosfornu kislotu Pepsin endopeptidaza tobto ferment yakij rozsheplyuye centralni peptidni zv yazki v molekulah bilkiv i peptidiv krim keratiniv ta inshih skleroproteiniv z utvorennyam bilsh prostih peptidiv i vilnih aminokislot Z najbilshoyu shvidkistyu pepsin gidrolizuye peptidni zv yazki utvoreni aromatichnimi aminokislotami tirozinom i fenilalaninom prote na vidminu vid inshih proteolitichnih fermentiv tripsina i himotripsina suvoroyu specifichnistyu ne volodiye Pepsin vikoristovuyut v laboratoriyah dlya vivchennya pervinnoyi strukturi bilkiv v sirovarinni i pri likuvanni deyakih zahvoryuvan shlunkovo kishkovogo traktu Prirodnim ingibitorom pepsinu ye pepstatin Rol pepsinu v travlenni RedaguvatiPepsini vidigrayut znachnu rol v travlenni u ssavciv v tomu chisli u lyudini buduchi fermentom vikonuyuchim odin z vazhlivih etapiv u lancyuzhku peretvoren bilkiv yizhi na aminokisloti Zalozami shlunku pepsin viroblyayetsya v neaktivnomu viglyadi perehodit v aktivnu formu pri vplivi na nogo solyanoyi kisloti Pepsin diye tilki v kislomu seredovishi shlunka i pri popadanni v luzhne seredovishe dvanadcyatipaloyi kishki staye neaktivnim Pepsin viroblyayetsya golovnimi klitinami zaloz dna i tila shlunka U cholovikiv debit pepsinu stanovit vid 20 do 35 mg na godinu bazalna sekreciya do 60 80 mg na godinu sekreciya stimulovana pentagastrinom maksimalna U zhinok na 25 30 menshe Golovnimi klitinami pepsin sekretuyetsya rezervuyetsya i vivoditsya v neaktivnij formi u viglyadi profermenta pepsinogena Peretvorennya pepsinogena v pepsin vidbuvayetsya v rezultati vidsheplennya z N kincevoyi dilyanki pepsinogena kilkoh peptidiv odin z yakih vidigraye rol ingibitora Proces aktivaciyi jde v kilka stadij i katalizuyetsya solyanoyu kislotoyu shlunkovogo soku i samim pepsinom avtokataliz Pepsin zabezpechuye dezagregaciyu bilkiv sho pereduye yih gidrolizovi j polegshuye jogo Yak katalizator vin volodiye proteaznoyu j peptidaznayu diyeyu Proteolitichna aktivnist pepsinu sposterigayetsya pri rN lt 6 dosyagayuchi maksimumu pri pH 1 5 2 0 Pri comu odin gram pepsinu za dvi godini mozhe rozsheplyuvati 50 kg yayechnogo albumina zvurdzhuvati 100000 l moloka rozchinyati 2000 l zhelatinu Geni pepsinogeniv u lyudini RedaguvatiU lyudini nayavno 3 geni pepsinogeniv A PGA3 PGA4 PGA5 ta gen gastriksinu pepsinogenu C Primitki Redaguvati Th Schwann Ueber das Wesen des Verdauungsprocesses Ann Phys Berlin Leipzig Wiley VCH Verlag 1836 Vol 114 vip 6 S 358 364 270 s ISSN 0003 3804 1521 3889 doi 10 1002 ANDP 18361140612 d Track Q275655d Track Q463360d Track Q112242657 InterPro release 2019 Nov 12 2019 11 12 2019 d Track Q77546004 Asimov Isaac 1980 A short history of biology Westport Conn Greenwood Press s 95 ISBN 9780313225833 Proignorovano nevidomij parametr name list style dovidka Discovery of pepsin by Theodor Schwann Revue Medicale de Liege fr 12 5 139 44 March 1957 PMID 13432398 Proignorovano nevidomij parametr vauthors dovidka Pepsin Online Etymology Dictionary Proignorovano nevidomij parametr vauthors dovidka pepsis peptein Liddell Henry George Scott Robert A Greek English Lexicon at the Perseus Project A history of pepsin and related enzymes The Quarterly Review of Biology 77 2 127 47 June 2002 JSTOR 3071644 PMID 12089768 doi 10 1086 340729 Proignorovano nevidomij parametr vauthors dovidka Crystalline pepsin Science 69 1796 580 May 1929 Bibcode 1929Sci 69 580N PMID 17758437 doi 10 1126 science 69 1796 580 Proignorovano nevidomij parametr vauthors dovidka Dzherela RedaguvatiPEPSIN Farmacevtichna enciklopediya Korotko G F Shlunkove travlennya Krasnodar 2007 256 s ISBN 5 93730 003 3 Korotko G F Shlunkove travlennya v tehnologichnomu rakursi Kubanskij naukovij medichnij visnik 2006 7 8 88 89 s 17 22 Otrimano z https uk wikipedia org w index php title Pepsin amp oldid 37734921