Імуноглобуліни класу G — клас імуноглобулінів, що мають мономерну структуру.
Будова імуноглобулінів класу G Редагувати
Молекулу IgG складають 4 поліпептидних ланцюги : 2 легких (L-ланцюги) та 2 важких (H-ланцюги), що з'єднані один з одним безліччю нековалентних і 4 дисульфідними зв'язками.
L-ланцюги Редагувати
Кожний з L-ланцюгів (від англ. light) містить 220 амінокислотних залишків та 2 доменів: варіабельного (VL), що розташований на N-кінці ланцюга та константного (СL), що знаходиться С-кінці. Ці домени побудовані з 2 β—шарів, що зв'язані дисульфідним зв'язком приблизно в середині домену.
H-ланцюги Редагувати
Кожний H-ланцюг (від англ. heavy) молекули IgG складається з 440 амінокислотних залишків та містить 4 домени : 1 варіабельний (VH), що знаходиться N—кінці та 3 константних (СН1,СН2,СН3). Домени H-ланцюгів також побудовані з 2 β—шарів, що зв'язані дисульфідними зв'язками . Ділянка H-ланцюга («шарнірна область») між СН1 та СН2 містить велику кількість залишків проліну, яка перешкоджає формуванню вторинної структури і взаємодії сусідніх Н-ланцюгів на цій ділянці та надає молекулі гнучкість.
Шарнірна область Редагувати
Біологічна роль імуноглобулінів класу G Редагувати
Посилання Редагувати
| Це незавершена стаття з імунології. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |